TXNDC10 Inibitori

I comuni inibitori della TXNDC10 includono, ma non solo, la bacitracina CAS 1405-87-4, l'acido aurintricarbossilico CAS 4431-00-9, l'ebselen CAS 60940-34-3, il PX 12 CAS 141400-58-0 e la 2-acetilfenotiazina CAS 6631-94-3.

Gli inibitori chimici di TXNDC10 agiscono attraverso vari meccanismi per interrompere il suo ruolo nel processo di ripiegamento ossidativo delle proteine all'interno del reticolo endoplasmatico (ER). La bacitracina, inibendo la proteina disolfuro isomerasi (PDI), ostacola la formazione di legami disolfuro appropriati, cruciali per il ripiegamento delle proteine, compromettendo così la funzione di TXNDC10, che lavora insieme alla PDI. L'acido aurintricarbossilico, attraverso l'inibizione delle nucleasi, può alterare lo stato redox nell'ER, con conseguenze sulla funzione di ripiegamento proteico di TXNDC10. L'ebselen, con la sua azione mimetica della glutatione perossidasi e inibendo irreversibilmente la tioredoxina reduttasi, interrompe il sistema della tioredoxina, che è strettamente legato alla regolazione della redox richiesta da TXNDC10. L'inibizione irreversibile della tioredoxina-1 da parte di PX-12 porta analogamente a un'alterazione dell'ambiente redox intracellulare, che può influenzare l'attività di TXNDC10.

Inoltre, l'inibizione di ML171 della NADPH ossidasi (NOX), l'enzima responsabile della produzione di specie reattive dell'ossigeno necessarie per il ripiegamento ossidativo, può interferire con il funzionamento di TXNDC10. Auranofin, un altro inibitore della tioredoxina reduttasi, può alterare l'ambiente redox e influenzare indirettamente l'attività di TXNDC10. Il salubrinale ha come bersaglio l'eIF2α fosfatasi, con conseguente accumulo di fosforilazione dell'eIF2α, che fa parte della risposta alle proteine dispiegate; ciò può ostacolare la risposta di TXNDC10 alle proteine mal ripiegate. L'inibizione della glicosilazione N-linked da parte della tunicamicina, vitale per le proteine nell'ER, può indurre stress ER e inibire indirettamente TXNDC10. La brefeldina A, interrompendo il trasporto dall'ER al Golgi, può compromettere la capacità di ripiegamento delle proteine di TXNDC10. L'acido deidroascorbico, riducendo i livelli di glutatione, altera l'equilibrio redox cellulare, influenzando TXNDC10. La tapsigargina, esaurendo le riserve di calcio ER necessarie per la funzione di chaperone, può inibire TXNDC10. Infine, l'inibizione da parte del disulfiram degli enzimi che dipendono dal tiolo può influire sulla funzione del TXNDC10 nella formazione dei legami disolfuro nelle proteine. Ogni sostanza chimica, attraverso un meccanismo distinto, può influenzare la normale funzione di TXNDC10 all'interno della cellula.