Date published: 2025-12-21

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TRS85 Activateurs

Les activateurs courants du TRS85 comprennent, sans s'y limiter, la monensine A CAS 17090-79-8, la brefdine A CAS 20350-15-6, le nocodazole CAS 31430-18-9, la cytochalasine D CAS 22144-77-0 et l'inhibiteur de la dynamine I, Dynasore CAS 304448-55-3.

TRS85 est une protéine qui fonctionne comme une sous-unité du complexe TRAPP (Transport Protein Particle), qui est impliqué dans les processus de transport vésiculaire à l'intérieur de la cellule. Plus précisément, TRS85 est un composant du complexe TRAPP III, qui a été impliqué dans l'autophagie, un processus de dégradation et de recyclage cellulaire essentiel à la survie et à l'homéostasie des cellules. Les complexes TRAPP, y compris TRAPP III où se trouve TRS85, agissent comme des facteurs d'échange de nucléotides de guanine (GEF) pour des Rab GTPases spécifiques, qui sont des régulateurs clés du trafic intracellulaire des membranes. En favorisant l'échange de GDP contre GTP sur les protéines Rab, les complexes TRAPP facilitent la transition des Rab vers leur état actif lié au GTP, ce qui leur permet de recruter des effecteurs en aval pour la formation, le mouvement et la fusion des vésicules.

Le TRS85, ainsi que d'autres composants spécifiques de TRAPP III, réguleraient l'autophagie en médiant le trafic des autophagosomes vers les lysosomes. Les autophagosomes sont des vésicules à double membrane qui séquestrent les composants cellulaires pour les dégrader, et leur fusion avec les lysosomes est une étape critique du processus autophagique. Les mécanismes précis par lesquels TRS85 et le complexe TRAPP III contribuent à ce processus font l'objet de recherches actives. Chez la levure (Saccharomyces cerevisiae), TRS85 est connue comme une sous-unité non essentielle qui est spécifiquement requise pour la fonction du complexe TRAPP III. Dans les cellules de mammifères, on pense que les orthologues fonctionnels de TRS85 jouent des rôles similaires dans l'autophagie, bien que la composition et la régulation des complexes TRAPP puissent différer.

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