Inhibiteurs TRIM79

Les inhibiteurs courants de TRIM79 comprennent, entre autres, le MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, l'E-64 CAS 66701-25-5, la Lactacystine CAS 133343-34-7, la Withaferin A CAS 5119-48-2 et l'Epoxomicine CAS 134381-21-8.

Les inhibiteurs chimiques de TRIM79 peuvent affecter sa fonction par divers mécanismes associés aux voies de dégradation des protéines. Le MG132, la Lactacystine, la Withaferin A, l'Epoxomicine et le Bortezomib ciblent tous le système ubiquitine-protéasome, une voie critique pour le renouvellement des protéines. En inhibant le protéasome, ces composés peuvent empêcher la dégradation des protéines qui ont été marquées pour être détruites par le processus d'ubiquitination. Comme on pense que TRIM79 est impliqué dans ce processus, l'action de ces inhibiteurs peut conduire à une accumulation de protéines ubiquitinées et donc interférer avec les rôles régulateurs que TRIM79 joue au sein de la cellule. Cette interruption peut affecter le fonctionnement normal de TRIM79 en bloquant la voie protéasomale, qui est potentiellement impliquée dans l'exécution des rôles régulateurs de TRIM79.

D'autres inhibiteurs interagissent avec différents aspects de la régulation des protéines. L'E64, qui est un inhibiteur de la cystéine protéase, peut entraver les fonctions de TRIM79 qui dépendent de l'activité de la cystéine protéase. L'O-Phénanthroline, en tant qu'inhibiteur de métalloprotéases, peut inhiber TRIM79 en inactivant les métalloprotéases dont l'activité dépend de TRIM79. L'auranofine, en ciblant la thiorédoxine réductase, peut modifier l'environnement redox à l'intérieur de la cellule, ce qui peut être crucial pour la fonction de TRIM79 si son activité est redox-sensible. Le MLN4924 inhibe l'enzyme activatrice NEDD8, affectant potentiellement TRIM79 en empêchant sa modification par neddylation, qui pourrait être nécessaire à sa pleine fonctionnalité. La curcumine interagit également avec le protéasome et son action peut conduire à l'inhibition de TRIM79 en obstruant la voie de dégradation protéasomale. L'inhibition du protéasome et de la voie NF-kB par le disulfirame indique que si TRIM79 interagit avec ces voies, sa fonction peut être inhibée. Enfin, la chloroquine perturbe la dégradation des protéines lysosomales, et si la fonction de TRIM79 dépend de cette voie, la chloroquine peut entraver TRIM79 en bloquant cette voie spécifique de dégradation des protéines. En ciblant une voie ou un processus spécifique, chaque inhibiteur peut influencer l'activité de TRIM79 dans la cellule.