TPRX1 Activateurs

Les activateurs courants de TPRX1 comprennent notamment le peroxyde d'hydrogène CAS 7722-84-1, le β-Nicotinamide adénine dinucléotide phosphate CAS 53-59-8, le chlorure d'hémine CAS 16009-13-5, l'acide rétinoïque, tous trans CAS 302-79-4 et le sélénium CAS 7782-49-2.

TPRX1 englobe une série de substances qui s'engagent avec la protéine pour renforcer son activité. Le peroxyde d'hydrogène sert de substrat à TPRX1, sa réduction entraînant l'activation de la fonction antioxydante de la protéine. Ce processus est crucial pour l'équilibre des réactions oxydatives et réductrices au sein de la cellule. Le dithiothréitol contribue à l'activation de la TPRX1 en ciblant ses liaisons disulfures qui, une fois réduites, régénèrent les résidus cystéine du site actif nécessaires à l'action enzymatique de la protéine. De même, la thiorédoxine joue un rôle direct en interagissant avec TPRX1 pour réduire sa forme oxydée, facilitant ainsi l'activité peroxydase de la protéine. En complément, le NADPH fournit les équivalents réducteurs à la thiorédoxine réductase, qui recycle ensuite la thiorédoxine dans un état réduit, essentiel pour l'activation de TPRX1.

TPRX1 sont diverses autres substances chimiques qui influencent l'état redox de la protéine ou participent à son activation par des voies de signalisation. L'hémine, par la génération d'espèces réactives de l'oxygène et les voies de réponse au stress qui s'ensuivent, peut conduire à l'activation de TPRX1 dans le cadre des mécanismes de défense cellulaire. L'acide rétinoïque s'engage avec les récepteurs nucléaires qui modulent la réponse au stress oxydatif, renforçant potentiellement l'activité de TPRX1. Le sélénium, en tant que cofacteur essentiel de la thiorédoxine réductase, soutient la régénération efficace de la thiorédoxine réduite, facilitant ainsi l'activation de TPRX1. L'hydroperoxyde de cumène sert de substrat à la TPRX1, déclenchant son activité peroxydase après réduction. La cystéine et le glutathion maintiennent l'environnement réducteur nécessaire à l'activité du TPRX1 en fournissant des groupes sulfhydryles et en favorisant la réduction des résidus cystéine du site actif. La vitamine C soutient ce milieu réducteur et aide à la régénération de la thiorédoxine réduite. Enfin, la riboflavine contribue indirectement en étant un précurseur du FAD, un cofacteur nécessaire à la thiorédoxine réductase, qui à son tour maintient la thiorédoxine dans un état réduit, prêt à activer TPRX1.