Inhibiteurs TMEM99

Les inhibiteurs courants de la TMEM99 comprennent, entre autres, la Brefeldine A CAS 20350-15-6, la Monensine A CAS 17090-79-8, la Tunicamycine CAS 11089-65-9, la Thapsigargin CAS 67526-95-8 et l'Acide Cyclopiazonique CAS 18172-33-3.

Les inhibiteurs de TMEM99, Brefeldin A et Monensin, sont connus pour perturber les voies de transport intracellulaire, y compris le trafic ER-to-Golgi, qui est une étape critique dans la maturation et la fonction des protéines transmembranaires telles que TMEM99. L'altération de ce transport pourrait entraîner une mauvaise localisation ou une dégradation du TMEM99. La tunicamycine et la thapsigargin sont des agents qui ciblent les processus de repliement et de glycosylation dans le réticulum endoplasmique (RE). L'inhibition de la glycosylation liée à l'azote par la tunicamycine et la perturbation de l'homéostasie calcique du RE par la thapsigargin peuvent entraîner une réponse au stress qui affecte la stabilité et l'expression des protéines associées au RE, y compris la TMEM99. L'acide cyclopiazonique et le DTT influencent également le repliement des protéines dans le RE, le DTT perturbant la formation des liaisons disulfures, un processus souvent crucial pour la bonne conformation des protéines transmembranaires.

La chloroquine et l'U18666A peuvent modifier les voies endosomales et lysosomales, ainsi que la distribution intracellulaire du cholestérol, respectivement. Ces modifications peuvent affecter la dégradation et l'association membranaire des protéines transmembranaires. Le GW4869 et la Filipine ont un impact sur la composition et l'intégrité des radeaux lipidiques, qui sont des microdomaines membranaires spécialisés pouvant jouer un rôle dans la localisation et la fonction de protéines telles que la TMEM99. Enfin, le nocodazole et la nystatine ont des effets plus larges sur le trafic intracellulaire et l'intégrité de la membrane. La perturbation de la dynamique des microtubules par le nocodazole peut altérer les mécanismes de transport intracellulaire qui sont essentiels à la localisation correcte du TMEM99. La nystatine, en perturbant l'intégrité de la membrane, peut affecter la fonction globale des protéines transmembranaires.