Inhibiteurs Syncoilin

Les inhibiteurs courants de la syncoiline comprennent, entre autres, la colchicine CAS 64-86-8, le taxol CAS 33069-62-4, la cytochalasine D CAS 22144-77-0, la Withaferin A CAS 5119-48-2 et la phalloïdine CAS 17466-45-4.

Les inhibiteurs chimiques de la syncoiline peuvent intervenir dans la fonction de la protéine en ciblant les composants du cytosquelette avec lesquels elle interagit. La colchicine, en se liant à la tubuline, entrave la polymérisation des microtubules, ce qui risque d'altérer les processus cellulaires associés à la syncoiline qui dépendent de l'intégrité du réseau cytosquelettique. De même, l'action du paclitaxel sur la stabilisation des microtubules pourrait perturber l'équilibre dynamique nécessaire au bon fonctionnement de la syncoiline. La perturbation de la dynamique des microtubules par le nocodazole, la vinblastine et la podophyllotoxine, qui inhibent l'assemblage des microtubules, et l'éribuline, qui inhibe la phase de croissance des microtubules, pourrait interférer avec les systèmes de transport intracellulaire et la stabilité structurelle nécessaires au rôle de la syncoiline. De plus, la capacité de la griséofulvine à perturber la fonction des microtubules pourrait conduire à une inhibition de la syncoiline en entravant les processus dépendant du cytosquelette.

Le cytosquelette d'actine est une autre cible pour l'inhibition de la syncoiline. La cytochalasine D, le swinholide A et la latrunculine B agissent tous sur le réseau d'actine. La cytochalasine D inhibe la polymérisation de l'actine, ce qui pourrait entraver le soutien structurel fourni par la syncoiline. Le swinholide A, en coupant les filaments d'actine, et la latrunculine B, en se liant aux monomères d'actine et en inhibant la polymérisation, peuvent perturber le cytosquelette d'actine, ce qui pourrait entraîner l'inhibition des interactions et de la stabilité de la syncoiline. La phalloïdine, qui stabilise les filaments d'actine, pourrait également inhiber la syncoiline en interférant avec l'équilibre dynamique du cytosquelette. La Withaferin A, connue pour se lier aux protéines des filaments intermédiaires comme la vimentine, pourrait se lier à la syncoiline et inhiber son assemblage et son intégration dans le cytosquelette, inhibant ainsi directement la fonction de la syncoiline.