Inhibiteurs Svs7

Les inhibiteurs courants de Svs7 comprennent, entre autres, la bafilomycine A1 CAS 88899-55-2, la concanamycine A CAS 80890-47-7, la chloroquine CAS 54-05-7, l'hémisulfate de leupeptine CAS 55123-66-5 et l'E-64 CAS 66701-25-5.

La classe chimique des inhibiteurs de Svs7 comprend un ensemble varié de composés ciblant divers aspects de la fonction lysosomale et des processus cellulaires connexes cruciaux pour l'activité de Svs7. La bafilomycine A1 et la concanamycine A inhibent Svs7 en perturbant l'acidification lysosomale par l'inhibition de la V-ATPase. La chloroquine augmente le pH lysosomal, altérant indirectement la fonction de la Svs7. La leupeptine, la pepstatine A et l'E-64 interfèrent avec l'activité des protéases lysosomales, empêchant la dégradation de la Svs7. La monensine perturbe les gradients ioniques dans les membranes lysosomales, ce qui a un impact sur l'activité de Svs7. Le resvératrol module l'autophagie, influençant indirectement Svs7. La rapamycine inhibe Svs7 par le biais de l'inhibition de mTOR, et l'Ebselen agit comme un modulateur redox, affectant la fonction lysosomale. Le niclosamide module l'AMPK et le nilotinib cible la kinase c-Abl, tous deux influençant indirectement l'activité de Svs7. Cette classe diversifiée interfère collectivement avec de multiples processus cellulaires liés à la fonction lysosomale et à l'activité de Svs7, offrant des stratégies potentielles de modulation dans des contextes cellulaires.