Inhibiteurs SULT2B10

Les inhibiteurs courants de SULT2B10 comprennent, entre autres, le Triclosan CAS 3380-34-5, le Bisphénol A, la Quercétine CAS 117-39-5, la Chrysine CAS 480-40-0 et l'Apigénine CAS 520-36-5.

Les inhibiteurs chimiques de la SULT2B10 englobent une série de composés qui entravent directement l'activité de sulfonation de l'enzyme. Le triclosan, par exemple, peut se lier au domaine sulfotransférase de la SULT2B10, ce qui empêche la liaison nécessaire des substrats endogènes pour la sulfonation, entraînant l'inhibition. De même, le bisphénol A, en interagissant avec le site actif de l'enzyme, empêche les substrats naturels de se lier, ce qui inhibe la fonction de l'enzyme. Des composés comme la quercétine, la chrysine et l'apigénine servent d'inhibiteurs compétitifs; ils occupent le site actif de la SULT2B10, empêchant ainsi la sulfonation des substrats prévus. Cette compétition entraîne une réduction de l'activité de l'enzyme, car ces molécules imitent la structure des substrats naturels à des degrés divers, ce qui entraîne une diminution de la fonction de sulfonation de la SULT2B10.

L'inclusion du kaempférol, du resvératrol et de l'acide ellagique ajoute au spectre des inhibiteurs chimiques en se liant au même site actif, chacun réduisant la capacité de la SULT2B10 à catalyser le transfert des groupes sulfates vers ses substrats. La génistéine, la biochanine A et la naringénine inhibent également la SULT2B10 en entrant en compétition avec les substrats naturels, entravant ainsi l'activité normale de la sulfotransférase. La curcumine, avec sa structure moléculaire distincte, peut également se lier au site actif de la SULT2B10, ce qui empêche l'accès aux substrats endogènes et inhibe la fonctionnalité de l'enzyme. Chacun de ces produits chimiques, par son interaction avec le site actif et la compétition avec les substrats endogènes, garantit que l'activité de sulfonation - vitale pour la fonction de la SULT2B10 - est effectivement inhibée.