Les inhibiteurs de la stefine A2 sont une classe de composés chimiques qui ciblent et inhibent spécifiquement l'activité de la stefine A2, une protéine appartenant à la famille des cystatines, qui sont des inhibiteurs de protéases à cystéine. La stefine A2 joue un rôle essentiel dans la régulation de l'activité des protéases à cystéine, telles que les cathepsines, qui sont des enzymes responsables de la dégradation des protéines à l'intérieur des cellules. Les protéases à cystéine sont impliquées dans de nombreux processus biologiques essentiels, notamment le renouvellement des protéines, la mort cellulaire (apoptose), les réponses immunitaires et le remodelage des tissus. En se liant à ces protéases, Stefin A2 inhibe leur activité, empêchant ainsi une protéolyse excessive ou incontrôlée, qui pourrait autrement conduire à des dommages cellulaires ou tissulaires. Le mécanisme d'action des inhibiteurs de Stefin A2 consiste généralement à se lier à des sites spécifiques de la protéine Stefin A2, qu'il s'agisse du site actif ou d'autres domaines essentiels à son interaction avec les protéases à cystéine. En empêchant la protéine Stefin A2 de se lier à ses protéases cibles et de les inhiber, ces inhibiteurs permettent à l'activité des protéases de se poursuivre sans contrôle. Certains inhibiteurs peuvent induire des modifications structurelles de la protéine Stefin A2, altérant sa capacité à former des complexes stables avec les protéases, tandis que d'autres peuvent entrer en compétition avec les protéases pour la liaison. L'inhibition de Stefin A2 peut avoir un impact sur divers processus biologiques où la régulation des protéases est cruciale, comme la fonction des cellules immunitaires, la réparation des tissus et la signalisation cellulaire. La recherche sur les inhibiteurs de Stefin A2 fournit des informations clés sur la manière dont l'équilibre délicat entre l'activité et l'inhibition des protéases est maintenu dans les cellules et aide à élucider le rôle plus large des cystatines dans la régulation du renouvellement des protéines cellulaires et de l'homéostasie.
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Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
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E-64 | 66701-25-5 | sc-201276 sc-201276A sc-201276B | 5 mg 25 mg 250 mg | $275.00 $928.00 $1543.00 | 14 | |
L'E-64 est un puissant inhibiteur irréversible de la cystéine-protéase qui se lie de manière covalente au résidu cystéine du site actif de la stéphine A2, ce qui entraîne une inhibition fonctionnelle de son activité protéasique. | ||||||
Leupeptin hemisulfate | 103476-89-7 | sc-295358 sc-295358A sc-295358D sc-295358E sc-295358B sc-295358C | 5 mg 25 mg 50 mg 100 mg 500 mg 10 mg | $72.00 $145.00 $265.00 $489.00 $1399.00 $99.00 | 19 | |
La leupeptine est un inhibiteur réversible qui se lie au site actif des protéases à cystéine telles que la stéphine A2, inhibant ainsi sa fonction protéolytique. | ||||||
Chymostatin | 9076-44-2 | sc-202541 sc-202541A sc-202541B sc-202541C sc-202541D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | $153.00 $255.00 $627.00 $1163.00 $2225.00 | 3 | |
La chymostatine est un inhibiteur peptidique qui se lie spécifiquement au site actif de la stéphine A2, inhibant ainsi son activité enzymatique. | ||||||
N-Ethylmaleimide | 128-53-0 | sc-202719A sc-202719 sc-202719B sc-202719C sc-202719D | 1 g 5 g 25 g 100 g 250 g | $22.00 $68.00 $210.00 $780.00 $1880.00 | 19 | |
Le N-éthylmaléimide réagit avec les groupes thiol des résidus cystéine dans le site actif de la stéphine A2, inhibant ainsi son activité enzymatique. | ||||||
α-Iodoacetamide | 144-48-9 | sc-203320 | 25 g | $250.00 | 1 | |
L'iodoacétamide alkyle le groupe thiol de la cystéine du site actif de la stéphine A2, ce qui entraîne une inhibition irréversible de son activité protéasique. | ||||||
TPCK | 402-71-1 | sc-201297 | 1 g | $178.00 | 2 | |
Inhibiteur de la tosyl phénylalanyl chlorométhylcétone (TPCK) | ||||||
K777 | 233277-99-1 | sc-507382 | 10 mg | $555.00 | ||
Le K11777 se lie de manière covalente à la cystéine du site actif des protéases à cystéine telles que la stéphine A2, inhibant ainsi leur activité. |