Inhibiteurs SNAPC 190

Les inhibiteurs courants de la SNAPC 190 comprennent, entre autres, l'amiloride CAS 2609-46-3, la ouabaïne-d3 (majeure) CAS 630-60-4, la brefdine A CAS 20350-15-6, la monensine A CAS 17090-79-8 et la latrunculine A, Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6.

Les inhibiteurs chimiques de la SNAPC 190 peuvent fonctionner par le biais de divers mécanismes cellulaires qui perturbent indirectement l'activité de la protéine en modifiant l'environnement cellulaire dans lequel elle opère. L'amiloride, par exemple, inhibe les canaux sodiques qui peuvent influencer les gradients électrochimiques essentiels à de nombreuses fonctions cellulaires, y compris celles qui pourraient être cruciales pour l'activité de régulation transcriptionnelle de la SNAPC 190. La ouabaïne cible la pompe Na+/K+-ATPase, un composant essentiel au maintien de l'équilibre ionique cellulaire, modifiant ainsi le milieu intracellulaire qui pourrait être nécessaire à la fonction de la SNAPC 190. La Brefeldine A perturbe la voie sécrétoire, en particulier le transport entre le réticulum endoplasmique et l'appareil de Golgi, ce qui peut conduire à une cascade d'effets aboutissant à l'inhibition du rôle de la SNAPC 190 dans l'assemblage des complexes de transcription. De même, l'interférence de Monensin avec la fonction de Golgi et l'altération subséquente de la glycosylation des protéines pourraient affecter l'interaction de la SNAPC 190 avec d'autres composants transcriptionnels.

Le cytosquelette joue un rôle central dans le maintien de l'intégrité cellulaire et dans la facilitation du transport intracellulaire, deux éléments essentiels à la régulation de la transcription. La latrunculine A et la cytochalasine D perturbent la dynamique du cytosquelette en ciblant les filaments d'actine, ce qui peut inhiber la fonction de la SNAPC 190 si elle dépend d'un support structurel basé sur l'actine pour ses interactions avec d'autres machineries de transcription. La colchicine et le nocodazole exercent leurs effets sur les microtubules, la colchicine inhibant la polymérisation et le nocodazole perturbant les réseaux de microtubules, ce qui peut avoir une incidence sur l'activité du SNAPC 190 en perturbant le transport et la localisation des composants transcriptionnels avec lesquels il pourrait interagir. Le paclitaxel, quant à lui, stabilise les microtubules, empêchant peut-être le désassemblage nécessaire à la fonction du SNAPC 190. La leptomycine B, qui inhibe l'exportation nucléaire en bloquant la CRM1/exportine 1, pourrait confiner les facteurs de transcription ou les corégulateurs dans le noyau, inhibant ainsi la SNAPC 190 en la privant des partenaires d'interaction nécessaires. Le triptolide et la trichostatine A ciblent la machinerie de transcription elle-même, le triptolide affectant les facteurs de transcription et les ARN polymérases, et la trichostatine A modifiant la structure de la chromatine par l'inhibition des HDAC, les deux conduisant à un environnement moins propice à la fonction de SNAPC 190 dans la régulation de la transcription.