Date published: 2025-11-24

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Inhibiteurs Sialyltransferase

Santa Cruz Biotechnology propose désormais une large gamme d'inhibiteurs de sialyltransférases pour diverses applications. Les sialyltransférases sont des enzymes qui jouent un rôle crucial dans l'ajout d'acide sialique aux glycoprotéines et aux glycolipides, un processus connu sous le nom de sialylation. Les inhibiteurs de sialyltransférases sont des composés qui inhibent spécifiquement ces enzymes, régulant ainsi les niveaux de sialylation dans divers systèmes biologiques. Cette régulation est essentielle pour la recherche scientifique, en particulier pour l'étude de la signalisation cellulaire, de l'adhésion cellulaire et de la réponse immunitaire. La possibilité de moduler la sialylation à l'aide de ces inhibiteurs offre aux chercheurs un outil précieux pour disséquer les voies biochimiques complexes impliquées dans ces processus. En outre, la sialylation est un facteur clé de la diversité structurelle des glycoprotéines et des glycolipides, influençant le comportement des cellules et l'interaction entre les cellules et leur environnement. En utilisant des inhibiteurs de sialyltransférase, les scientifiques peuvent mieux comprendre ces mécanismes moléculaires, ce qui permet de mieux comprendre des domaines tels que la biologie du développement, la biologie du cancer et l'immunologie. Ces inhibiteurs sont également utiles dans le domaine de la glycobiologie pour étudier le rôle de la glycosylation dans la fonction et la stabilité des protéines. Pour obtenir des informations détaillées sur les inhibiteurs de la sialyltransférase disponibles, cliquez sur le nom du produit.

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Nom du produitCAS #Ref. CatalogueQuantitéPrix HTCITATIONS Classement

Lithocholylglycine

474-74-8sc-207830A
sc-207830B
sc-207830
sc-207830C
sc-207830D
sc-207830E
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La lithocholylglycine agit comme une sialyltransférase, présentant une capacité unique à faciliter le transfert de résidus d'acide sialique vers les glycoprotéines. Ses interactions de liaison spécifiques avec les substrats donneurs améliorent l'efficacité catalytique de l'enzyme, favorisant des réactions de glycosylation rapides. La flexibilité conformationnelle du composé permet un alignement optimal des substrats, tandis que l'architecture distincte de son site actif influence la spécificité des substrats et les taux de réaction, contribuant ainsi à diverses voies biologiques.