Inhibiteurs SERPINE3

Les inhibiteurs courants de la SERPINE3 comprennent, entre autres, l'aprotinine CAS 9087-70-1, le mésylate de nafamostat CAS 82956-11-4, le mésylate de camostat CAS 59721-29-8, l'acide e-amino-n-caproïque CAS 60-32-2 et l'acide tranexamique CAS 1197-18-8.

SERPINE3, dont il est prévu qu'elle permette l'activité d'inhibiteur d'endopeptidase de type sérine, est impliquée dans la régulation négative de l'activité des endopeptidases. Sa localisation prévue dans l'espace extracellulaire souligne son rôle dans la modulation des activités des protéases extracellulaires. La fonction d'inhibiteur d'endopeptidase de type sérine suggère que SERPINE3 joue un rôle crucial dans le contrôle de l'activité des protéases à sérine, qui sont impliquées dans de nombreux processus physiologiques et pathologiques.

L'inhibition de la SERPINE3 peut être réalisée par des moyens directs ou indirects. Les inhibiteurs directs, tels que l'aprotinine, le PPACK et le nafamostat, ciblent l'activité endopeptidase de type sérine de SERPINE3 dans l'espace extracellulaire, bloquant ainsi sa fonction inhibitrice sur les protéases à sérine. Les inhibiteurs indirects, dont l'acide epsilon-aminocaproïque et l'acide tranexamique, perturbent la régulation négative de l'activité endopeptidase médiée par la plasmine, influençant indirectement la SERPINE3. En outre, d'autres composés, tels que le danaparoïde et le gabexate mesylate, interfèrent avec l'équilibre de diverses activités protéasiques, affectant la régulation négative de l'activité endopeptidasique médiée par la protéase et influençant potentiellement la SERPINE3. Ces divers mécanismes d'inhibition mettent en évidence le rôle complexe de SERPINE3 dans la modulation des activités des protéases extracellulaires et suggèrent des pistes potentielles d'intervention dans des processus biologiques pertinents.