Inhibiteurs SerpinA3k

Les inhibiteurs courants de SerpinA3k comprennent, sans s'y limiter, le gallate de (-)-épigallocatéchine CAS 989-51-5, l'indométhacine CAS 53-86-1, la pioglitazone CAS 111025-46-8, le chlorhydrate de metformine-d6 CAS 1185166-01-1 et la rapamycine CAS 53123-88-9.

Les inhibiteurs de SerpinA3k appartiennent à une classe spécialisée de molécules conçues pour inhiber sélectivement l'activité de l'enzyme SerpinA3k, qui est un membre de la superfamille des inhibiteurs de protéases à sérine (serpin). La famille des serpines se caractérise par une structure similaire avec une structure secondaire et tertiaire conservée, malgré des variations dans leurs séquences d'acides aminés primaires. Ces protéines fonctionnent généralement en employant un mécanisme unique connu sous le nom de modèle d'inhibition suicide ou de piège à souris, dans lequel elles se lient de manière irréversible à leurs protéases cibles. Le nom SerpinA3k fait spécifiquement référence à une serpine particulière qui a été identifiée et caractérisée sur la base de sa séquence d'acides aminés unique et de son activité biologique. Les inhibiteurs de cette enzyme sont généralement de petites molécules, des peptides ou des peptidomimétiques qui peuvent se lier à la boucle centrale réactive (RCL) de la SerpinA3k ou à d'autres sites stratégiques, empêchant ainsi son interaction avec ses protéases cibles. Le développement et l'étude des inhibiteurs de SerpinA3k s'appuient sur la compréhension de l'équilibre délicat des interactions entre protéases et inhibiteurs de protéases au sein des systèmes biologiques. Les serpines présentent généralement un degré élevé de spécificité vis-à-vis de leurs protéases cibles, et cette spécificité se reflète dans la conception des inhibiteurs de SerpinA3k. Ces inhibiteurs font l'objet d'analyses biophysiques et biochimiques rigoureuses afin de s'assurer qu'ils interagissent efficacement avec l'enzyme. L'interaction entre SerpinA3k et ses inhibiteurs peut être étudiée à l'aide de diverses techniques telles que la cristallographie aux rayons X, la spectroscopie de résonance magnétique nucléaire (RMN) et la modélisation computationnelle, ce qui permet d'élucider les modes de liaison et l'affinité de ces inhibiteurs.