Inhibiteurs SerpinA3g

Les inhibiteurs courants de SerpinA3g comprennent, sans s'y limiter, le Phenylmethylsulfonyl Fluoride CAS 329-98-6, l'Aprotinine CAS 9087-70-1, l'hémisulfate de Leupeptine CAS 55123-66-5, l'E-64 CAS 66701-25-5 et la 1,10-Phénanthroline CAS 66-71-7.

La classe des inhibiteurs de SerpinA3g fait référence à un groupe diversifié de produits chimiques qui peuvent indirectement moduler l'activité de SerpinA3g. Cette modulation se produit par l'altération des voies protéolytiques et des cascades de signalisation qui impliquent directement SerpinA3g en tant qu'inhibiteur de protéase ou ses protéases cibles. Par exemple, des composés tels que le PMSF, l'Aprotinine et la Leupeptine peuvent réduire l'activité des protéases à sérine, réduisant ainsi potentiellement la nécessité fonctionnelle pour SerpinA3g d'inhiber ces enzymes. En inhibant les protéases ciblées par SerpinA3g, ces composés diminuent involontairement le rôle de SerpinA3g dans la régulation de l'activité des protéases.

En outre, les inhibiteurs d'autres classes de protéases, comme l'E-64, la Pepstatine A, l'EDTA et la 1,10-Phénanthroline, peuvent modifier l'équilibre protéolytique au sein de la cellule. Bien qu'elles ne ciblent pas directement les protéases à sérine, elles peuvent, en modifiant le paysage protéolytique, influencer la nécessité et la fonctionnalité de la SerpinA3g dans son contexte natif. Le Z-VAD-FMK et le MG-132 sont des inhibiteurs à spectre plus large qui ciblent respectivement les caspases apoptotiques et le protéasome. Ces composés peuvent affecter la dégradation des protéines et les voies de mort cellulaire, ce qui peut avoir un impact indirect sur la régulation des cibles de SerpinA3g ou de SerpinA3g elle-même. D'autres composés comme l'aloxan et le N-Ethylmaléimide (NEM) agissent par le biais de mécanismes différents, tels que l'induction d'un stress oxydatif ou la modification des groupes thiols dans les protéines. Ces mécanismes, bien qu'ils ne soient pas directement liés à l'inhibition de la sérine protéase, peuvent néanmoins influencer l'activité de la SerpinA3g en modifiant l'environnement cellulaire dans lequel elle opère ou en changeant sa structure.