RPS6KL1 Activateurs

Les activateurs RPS6KL1 courants comprennent, entre autres, la forskoline CAS 66575-29-9, le chlorhydrate d'isoprotérénol CAS 51-30-9, le PMA CAS 16561-29-8, l'ionomycine CAS 56092-82-1 et l'AICAR CAS 2627-69-2.

La régulation et l'activation de RPS6KL1, une kinase jouant un rôle fondamental dans la croissance et le métabolisme cellulaires, sont médiées par diverses molécules et voies de signalisation. Les composés qui augmentent les niveaux d'AMPc intracellulaire, par exemple, favorisent indirectement un environnement propice à une phosphorylation accrue de cette kinase. L'activation de la protéine kinase A (PKA), une cible primaire de l'AMPc, conduit à des événements de phosphorylation ultérieurs, dont le RPS6KL1 est un substrat. Cette cascade de phosphorylation peut aboutir à une activité kinase accrue de RPS6KL1, qui est cruciale pour son rôle dans la signalisation cellulaire. De même, les agonistes qui stimulent les récepteurs bêta-adrénergiques augmentent également les niveaux d'AMPc et activent la PKA, favorisant ainsi la phosphorylation et l'activation de RPS6KL1. En outre, les molécules qui modulent les niveaux de calcium intracellulaire influencent indirectement l'activité de RPS6KL1 en activant la kinase dépendante de la calmoduline (CaMK), qui est connue pour phosphoryler et donc activer les kinases en aval.

Par ailleurs, l'inhibition des protéines phosphatases entraîne une augmentation générale de l'état phosphorylé des protéines cellulaires, dont peut faire partie RPS6KL1, ce qui accroît son activité. Cela signifie que les inhibiteurs des protéines phosphatases telles que PP1 et PP2A contribuent involontairement à l'activation de RPS6KL1 en empêchant la déphosphorylation de ses sites d'activation. Les voies activées par le stress impliquant JNK et p38 MAPK jouent également un rôle dans la régulation de l'activité kinase. Les inhibiteurs de ces voies peuvent induire une signalisation compensatoire qui peut finalement aboutir à une augmentation de l'activité de RPS6KL1.