Les activateurs chimiques de Rpp21 comprennent une variété de substances qui facilitent sa fonction de ribonucléase en optimisant l'environnement physique et chimique de la protéine. Le zinc joue un rôle essentiel dans l'activation de la Rpp21 en se liant à son site actif. Cette liaison est nécessaire au bon repliement et à l'activité catalytique de la protéine, les ions zinc étant connus pour être essentiels à la fonction de nombreuses enzymes de traitement de l'ARN. De même, le chlorure de magnésium apporte des ions magnésium qui servent de cofacteurs cruciaux, améliorant directement l'efficacité catalytique de Rpp21. Ces ions sont essentiels à l'activité catalytique des ribonucléases, garantissant que Rpp21 fonctionne à sa capacité enzymatique optimale.
En revanche, le sulfate d'ammonium et le chlorure de potassium modifient la force ionique et les interactions électrostatiques au sein de Rpp21, qui sont essentielles à son activité. Le rôle du sulfate d'ammonium est de favoriser le bon repliement et la stabilité structurelle nécessaires à la fonction de l'enzyme, tandis que le chlorure de potassium modifie l'environnement ionique pour favoriser une conformation propice à l'activité enzymatique. L'acétate de sodium et le glycérol stabilisent tous deux la structure de la protéine, l'acétate de sodium améliorant le clivage de l'ARN en neutralisant son squelette phosphate, et le glycérol garantissant que l'enzyme reste dans une conformation active grâce à une hydratation préférentielle. Le tris tamponne la solution pour maintenir un pH qui optimise l'activité de Rpp21, tandis que l'éthylène glycol agit comme un agent d'encombrement, influençant le pliage et l'activité de la protéine. Le dithiothréitol maintient la Rpp21 dans un état réduit en brisant les liaisons disulfures aberrantes, une condition nécessaire à sa fonction. L'urée, en faible concentration, peut exposer le site actif en dénaturant les structures obstructives, facilitant ainsi la catalyse. L'imidazole, quant à lui, fournit des conditions ioniques idéales et stabilise la distribution des charges au niveau du site actif de l'enzyme. Enfin, le chlorure de sodium favorise la stabilité structurelle de la protéine et les interactions électrostatiques appropriées, essentielles à la conformation active de Rpp21.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
Le zinc peut activer Rpp21 en se liant à son site actif, dont on sait qu'il nécessite des ions métalliques divalents pour sa fonction enzymatique. La présence de zinc est essentielle au bon repliement et au bon fonctionnement de nombreuses enzymes de traitement de l'ARN, et il peut activer directement l'activité ribonucléasique de Rpp21. | ||||||
Magnesium chloride | 7786-30-3 | sc-255260C sc-255260B sc-255260 sc-255260A | 10 g 25 g 100 g 500 g | $27.00 $34.00 $47.00 $123.00 | 2 | |
Le chlorure de magnésium fournit des ions magnésium, qui peuvent activer Rpp21 en servant de cofacteur nécessaire à sa fonction de ribonucléase. Les ions magnésium sont cruciaux pour l'activité catalytique de nombreuses ribonucléases, et leur présence peut directement améliorer l'efficacité catalytique de Rpp21. | ||||||
Ammonium Sulfate | 7783-20-2 | sc-29085A sc-29085 sc-29085B sc-29085C sc-29085D sc-29085E | 500 g 1 kg 2 kg 5 kg 10 kg 22.95 kg | $10.00 $20.00 $30.00 $40.00 $60.00 $100.00 | 9 | |
Le sulfate d'ammonium, en modifiant la force ionique de la solution, peut activer Rpp21 en favorisant le repliement correct et la stabilisation de sa structure tertiaire, qui est nécessaire à son activité catalytique. Ce faisant, il peut améliorer les capacités de traitement de l'ARN de la Rpp21. | ||||||
Potassium Chloride | 7447-40-7 | sc-203207 sc-203207A sc-203207B sc-203207C | 500 g 2 kg 5 kg 10 kg | $25.00 $56.00 $104.00 $183.00 | 5 | |
Le chlorure de potassium peut activer Rpp21 en affectant l'environnement ionique de la protéine, ce qui est essentiel pour son activité ribonucléasique. La présence d'ions potassium peut influencer les interactions électrostatiques au sein de la structure de la Rpp21, favorisant une conformation favorable à son activité enzymatique. | ||||||
Glycerol | 56-81-5 | sc-29095A sc-29095 | 100 ml 1 L | $55.00 $150.00 | 12 | |
Le glycérol peut activer Rpp21 en stabilisant sa structure par hydratation préférentielle, ce qui peut renforcer l'activité enzymatique de la protéine en la maintenant dans une conformation active. | ||||||
Ethylene glycol | 107-21-1 | sc-257515 sc-257515A | 500 ml 1 L | $83.00 $118.00 | 1 | |
L'éthylène glycol peut activer la Rpp21 en agissant comme un agent d'encombrement, ce qui peut favoriser le bon repliement et améliorer l'activité catalytique de la protéine. L'encombrement macromoléculaire est connu pour influencer les taux de réactions enzymatiques en modifiant favorablement les états conformationnels des protéines. | ||||||
Urea | 57-13-6 | sc-29114 sc-29114A sc-29114B | 1 kg 2 kg 5 kg | $30.00 $42.00 $76.00 | 17 | |
L'urée à faible concentration peut activer Rpp21 en dénaturant les structures inhibitrices qui pourraient masquer le site actif, exposant ainsi le site actif pour la catalyse. On sait que de faibles concentrations d'urée contribuent au repliement des protéines et au rétablissement de l'activité enzymatique en éliminant les intermédiaires mal repliés. | ||||||
Imidazole | 288-32-4 | sc-204776 sc-204776A sc-204776B sc-204776C | 25 g 100 g 1 kg 5 kg | $26.00 $55.00 $82.00 $336.00 | 2 | |
L'imidazole peut activer Rpp21 en fournissant des conditions ioniques optimales et en agissant comme un tampon doux qui peut stabiliser la distribution des charges sur le site actif de l'enzyme, renforçant potentiellement son activité ribonucléasique. | ||||||
Sodium Chloride | 7647-14-5 | sc-203274 sc-203274A sc-203274B sc-203274C | 500 g 2 kg 5 kg 10 kg | $18.00 $23.00 $35.00 $65.00 | 15 | |
Le chlorure de sodium peut activer Rpp21 en influençant la force ionique et la stabilité de la structure de la protéine. Des conditions ioniques optimales sont cruciales pour l'activité de Rpp21, et la présence d'ions sodium peut favoriser les interactions électrostatiques appropriées pour la conformation active de la protéine. | ||||||