Inhibiteurs RPL39

Les inhibiteurs courants de la RPL39 comprennent, entre autres, l'anisomycine CAS 22862-76-6, le cycloheximide CAS 66-81-9, la harringtonine CAS 26833-85-2, l'homoharringtonine CAS 26833-87-4 et l'α-sarcine CAS 86243-64-3.

Les inhibiteurs chimiques de la RPL39 peuvent exercer leurs effets inhibiteurs par le biais de divers mécanismes qui ciblent la fonction ribosomale, en particulier le processus de synthèse des protéines. L'anisomycine agit en inhibant l'activité de la peptidyl transférase dans le ribosome, qui est une étape critique pour la formation des liaisons peptidiques. Cette action peut conduire à l'inhibition de la RPL39 en empêchant sa participation à ce processus essentiel. De même, le cycloheximide interfère avec l'étape de translocation dans la synthèse des protéines en agissant sur la sous-unité ribosomique 60S, où opère la RPL39. La harringtonine et l'homoharringtonine ciblent toutes deux la phase d'élongation de la synthèse protéique, la harringtonine bloquant la réaction de la peptidyl transférase et l'homoharringtonine inhibant l'étape d'élongation initiale, ce qui inhiberait directement le rôle de la RPL39 au cours de la traduction.

En plus de ces inhibiteurs, la ricine inactive la sous-unité ribosomique 60S en dépurinant l'ARNr, ce qui entraîne l'inhibition de la RPL39 en empêchant la fonction du ribosome. L'alpha-sarcine clive un site spécifique de l'ARN ribosomique, perturbant la fonction du ribosome et inhibant ainsi le rôle de la RPL39 dans la synthèse des protéines. L'émétine se lie à la sous-unité 40S, provoquant l'inhibition de l'élongation des protéines, ce qui entraverait le rôle fonctionnel de la RPL39 dans le ribosome. La puromycine est connue pour provoquer une terminaison prématurée de la chaîne pendant la traduction, ce qui inhiberait la RPL39 en empêchant son rôle normal dans ce processus. La tétracycline, en se liant à la sous-unité 30S, inhibe la liaison de l'aminoacyl-ARNt, essentielle à la fonction de la RPL39 sur la sous-unité 60S. Le chloramphénicol interfère avec l'activité de la peptidyl transférase sur la sous-unité 50S, ce qui inhiberait la fonction de la RPL39 dans la synthèse des protéines. La blasticidine S, comme d'autres, inhibe l'activité de la peptidyl transférase, ce qui inhibe directement le rôle de la RPL39 dans la formation des liaisons peptidiques. Enfin, la sparsomycine se lie à la sous-unité 50S et inhibe la formation de liaisons peptidiques, inhibant ainsi le rôle de la RPL39 dans la catalyse de la synthèse des protéines. Chacun de ces produits chimiques peut conduire à l'inhibition de la RPL39 en perturbant son rôle essentiel dans la machinerie ribosomale responsable de la synthèse des protéines.