Inhibiteurs RPL24

Les inhibiteurs courants de la RPL24 comprennent, entre autres, l'α-Sarcine CAS 86243-64-3, le Cycloheximide CAS 66-81-9, l'Anisomycine CAS 22862-76-6, le Chlorhydrate de Blasticidine S CAS 3513-03-9 et l'Emetine CAS 483-18-1.

Les inhibiteurs chimiques de la RPL24 peuvent perturber sa fonction par divers mécanismes, tous liés au rôle de la protéine dans le complexe ribosomique. La ricine, une protéine d'inactivation du ribosome bien connue, inactive la RPL24 en dépurinant la grande sous-unité ribosomale, empêchant la liaison des facteurs d'élongation et interrompant effectivement la synthèse des protéines. De même, l'alpha-sarcine clive une liaison phosphodiester spécifique dans l'ARN ribosomal de la grande sous-unité, compromettant ainsi l'intégrité structurelle nécessaire à la fonction de la RPL24 dans la synthèse des protéines. Le cycloheximide, un antibiotique glutarimide, cible le site E de la sous-unité ribosomique 60S, qui comprend la RPL24, bloquant l'étape de translocation de l'élongation des protéines et provoquant une accumulation d'acides aminés non liés.

L'anisomycine agit en se liant au ribosome et en empêchant la peptidyl transférase de former des liaisons peptidiques, un processus crucial pour le rôle de la RPL24. La blasticidine S cible également le centre de la peptidyl transférase, mais en inhibant directement la formation de liaisons peptidiques. L'émétine, un alcaloïde isoquinoléine, se lie à la sous-unité ribosomique 40S et inhibe par conséquent l'allongement des chaînes peptidiques, ce qui limite indirectement la fonction de la sous-unité 60S contenant la RPL24. L'harringtonine et l'homoharringtonine agissent toutes deux en bloquant le centre de la peptidyl transférase du ribosome, où la RPL24 est un composant critique, empêchant ainsi l'initiation de la synthèse protéique et l'élongation des peptides naissants. La néomycine se lie à la sous-unité ribosomique 30S et induit une mauvaise lecture de l'ARNm, affectant indirectement la sous-unité 60S et la RPL24 associée en provoquant des erreurs de traduction. La sparsomycine se lie à la sous-unité 50S et inhibe la formation de liaisons peptidiques, entravant directement la fonction de RPL24 dans le ribosome. La puromycine provoque une terminaison prématurée de la chaîne en imitant la structure de l'aminoacyl-ARNt, ce qui entraîne la libération de chaînes polypeptidiques incomplètes du ribosome, dont fait partie la RPL24. La tétracycline se lie à la sous-unité 30S et inhibe la liaison de l'aminoacyl-ARNt, ce qui entrave indirectement la fonction de la RPL24 en empêchant l'élongation correcte de la traduction sur la sous-unité 60S. Chacun de ces produits chimiques interrompt la capacité du ribosome à synthétiser des protéines en ciblant spécifiquement des fonctions essentielles à la contribution active de la RPL24, ce qui conduit à son inhibition fonctionnelle.