Inhibiteurs RNPC3

Les inhibiteurs courants de la RNPC3 comprennent, entre autres, le Pladienolide B CAS 445493-23-2, l'Herboxidiene CAS 142861-00-5, l'Isoginkgetin CAS 548-19-6, la Madrasine CAS 374913-63-0 et la Spliceostatine A CAS 391611-36-2.

Les inhibiteurs chimiques de la RNPC3 perturbent sa fonction en ciblant le spliceosome, un complexe crucial responsable de l'épissage du pré-ARNm dans les cellules. Le pladiénolide B et son dérivé, le pladiénolide D, se lient au complexe SF3b au sein du spliceosome, dont la RNPC3 est un composant. Cette liaison inhibe la capacité de RNPC3 à contribuer au processus d'épissage. De même, le E7107 agit sur le même complexe, entraînant un épissage défectueux de l'ARNm et l'inhibition de la fonction de RNPC3 au sein du spliceosome. La méayamycine B, un autre composé de cette catégorie, entrave également le fonctionnement du complexe SF3b, ce qui a pour effet d'entraver l'activité de RNPC3.

En outre, Herboxidiene, également connu sous le nom de GEX1A, cible le spliceosome et affecte par conséquent le rôle de RNPC3 dans le cycle d'épissage en se liant à un site proche du complexe SF3b. L'isoginkgétine, un biflavonoïde, interfère avec l'assemblage du spliceosome lui-même, ce qui a un impact sur la fonction de RNPC3. La madrasine et la spliceostatine A, deux inhibiteurs du spliceosome, se lient au complexe SF3b, ce qui affecte directement le rôle de RNPC3 dans l'épissage de l'ARNm. La tétrocarcine A fonctionne selon un mécanisme similaire, perturbant l'implication de RNPC3 dans le processus d'épissage. Le FD-895, comme les autres inhibiteurs chimiques mentionnés, cible le spliceosome et se lie au complexe SF3b, inhibant l'épissage et donc la fonction de RNPC3. Enfin, la SSA, ou spliceostatine A, se lie au même complexe au sein du spliceosome, inhibant directement l'activité d'épissage de la RNPC3. Chacun de ces produits chimiques, en inhibant le spliceosome, entrave effectivement l'activité d'épissage de la RNPC3, mettant en évidence une variété de mécanismes moléculaires pouvant conduire à l'inhibition de la fonction de cette protéine.