Les activateurs de RNF26 sont des produits chimiques qui modulent diverses réponses cellulaires au stress et les composants du système ubiquitine-protéasome afin d'affecter indirectement l'activité de RNF26. La voie ubiquitine-protéasome est un mécanisme cellulaire essentiel pour réguler le renouvellement des protéines, et RNF26 fonctionne au sein de cette voie en tant que ligase E3 ubiquitine-protéine, facilitant le transfert de l'ubiquitine vers les protéines du substrat. L'activité de ces ligases peut être influencée par l'abondance et la disponibilité de l'ubiquitine elle-même, qui peut être modulée par l'administration d'ubiquitine exogène ou l'inhibition de l'activité du protéasome. Cette inhibition peut conduire à une augmentation compensatoire de l'activité de l'ubiquitine ligase lorsque les cellules s'efforcent de maintenir l'homéostasie des protéines.
En outre, les composés qui induisent un stress cellulaire, comme la thapsigargin et la tunicamycine, qui perturbent la fonction du RE, ou les métaux lourds comme le trioxyde d'arsenic et le chlorure de cadmium, qui peuvent causer des dommages oxydatifs, entraînent une demande accrue de mécanismes de contrôle de la qualité des protéines. Cette demande accrue peut augmenter l'activité de RNF26, car la cellule cherche à marquer les protéines endommagées pour les dégrader. En outre, les inhibiteurs de petites molécules des chaperons moléculaires, tels que HSP90, peuvent augmenter le nombre de protéines mal repliées, ce qui nécessite une activité accrue de l'ubiquitine ligase. L'activité de RNF26 peut être augmentée dans le cadre de la réponse cellulaire pour atténuer les effets du mauvais repliement et de l'agrégation des protéines.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
17-AAG | 75747-14-7 | sc-200641 sc-200641A | 1 mg 5 mg | $66.00 $153.00 | 16 | |
Les inhibiteurs de HSP90 peuvent perturber le repliement des protéines, ce qui entraîne une augmentation des protéines mal repliées et une augmentation subséquente de l'activité d'ubiquitination pour dégrader ces protéines. L'activité de RNF26 peut être renforcée dans le cadre de la réponse cellulaire à l'augmentation des niveaux de protéines mal repliées. | ||||||
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
Le zinc peut agir comme cofacteur pour de nombreuses enzymes, y compris les E3 ubiquitine ligases. Des niveaux adéquats de zinc pourraient stabiliser RNF26 ou son interaction avec les substrats, renforçant ainsi son activité de ligase. | ||||||
Thapsigargin | 67526-95-8 | sc-24017 sc-24017A | 1 mg 5 mg | $94.00 $349.00 | 114 | |
La thapsigargin est un inhibiteur de la pompe SERCA qui induit un stress du RE et la réponse aux protéines non pliées, ce qui peut accroître le besoin d'ubiquitination des protéines. Cela peut entraîner une augmentation de l'activité de RNF26 lorsque la cellule tente de rétablir l'homéostasie. | ||||||
Tunicamycin | 11089-65-9 | sc-3506A sc-3506 | 5 mg 10 mg | $169.00 $299.00 | 66 | |
La tunicamycine inhibe la glycosylation liée à l'azote, provoquant un stress du RE et augmentant potentiellement la demande de dégradation des protéines médiée par l'ubiquitine, ce qui pourrait renforcer l'activité de RNF26. | ||||||
Arsenic(III) oxide | 1327-53-3 | sc-210837 sc-210837A | 250 g 1 kg | $87.00 $224.00 | ||
Le trioxyde d'arsenic peut induire un stress oxydatif et endommager les protéines, ce qui peut augmenter la demande d'ubiquitination et de dégradation de ces dernières, renforçant indirectement l'activité de RNF26. | ||||||
Cadmium chloride, anhydrous | 10108-64-2 | sc-252533 sc-252533A sc-252533B | 10 g 50 g 500 g | $55.00 $179.00 $345.00 | 1 | |
Le chlorure de cadmium est connu pour induire un stress cellulaire et peut conduire à l'augmentation des processus d'ubiquitination pour dégrader les protéines endommagées, augmentant potentiellement l'activité de RNF26. | ||||||
Sodium (meta)arsenite | 7784-46-5 | sc-250986 sc-250986A | 100 g 1 kg | $106.00 $765.00 | 3 | |
Comme le trioxyde d'arsenic, l'arsénite de sodium induit un stress oxydatif, qui pourrait entraîner un besoin accru d'ubiquitination médiée par RNF26 pour maintenir le contrôle de la qualité des protéines. | ||||||