Inhibiteurs Ribosomal Protein S25

Les inhibiteurs courants de la protéine ribosomale S25 comprennent, entre autres, la harringtonine CAS 26833-85-2, le cycloheximide CAS 66-81-9, l'α-Sarcine CAS 86243-64-3, l'anisomycine CAS 22862-76-6 et l'émétine CAS 483-18-1.

Les inhibiteurs chimiques de la protéine ribosomale S25 agissent en ciblant directement les différentes étapes de la voie de synthèse des protéines au sein du ribosome. La harringtonine, par exemple, entrave la synthèse des protéines en empêchant l'association de l'aminoacyl-ARNt avec le site A du ribosome, altérant ainsi le rôle fondamental de la protéine ribosomale S25 dans l'initiation de la traduction. De même, le cycloheximide entrave l'étape de translocation, gelant essentiellement la progression du ribosome le long de l'ARNm, ce qui compromet effectivement l'action de la protéine ribosomale S25. La ricine et l'α-sarcine attaquent toutes deux le ribosome au niveau de l'ARNr, la ricine dépurinant l'ARNr et l'α-sarcine clivant une liaison spécifique, ce qui empêche les facteurs d'élongation de s'associer au ribosome et inhibe par conséquent la fonction de la protéine ribosomale S25. L'anisomycine et l'acide ténuazonique ciblent l'activité de la peptidyltransférase, une étape cruciale dans la formation de nouvelles liaisons peptidiques, et ce faisant, ils perturbent le processus de synthèse des protéines dans lequel la protéine ribosomale S25 joue un rôle.

Plus loin dans le spectre des inhibiteurs, l'émétine et la pactamycine perturbent le processus de traduction par des mécanismes différents, l'émétine se liant de manière irréversible à la sous-unité ribosomique 40S et la pactamycine entravant la formation du complexe d'initiation, conduisant toutes deux à une inhibition du rôle de la protéine ribosomique S25. La puromycine agit comme un imitateur de l'aminoacyl-ARNt, entraînant une terminaison prématurée de la chaîne polypeptidique en croissance, ce qui inhibe la fonction de la protéine ribosomique S25 dans l'élongation de la traduction. L'acide fusidique gèle l'action du facteur d'élongation G sur le ribosome, ce qui entrave indirectement le rôle de la protéine ribosomique S25 dans l'avancement du cycle d'élongation. La blasticidine S empêche la formation de liaisons peptidiques, inhibant ainsi la fonction de la protéine ribosomale S25 dans le ribosome. Enfin, l'homoharringtonine se lie au ribosome et bloque l'étape d'élongation de la synthèse des protéines, exerçant un effet inhibiteur sur le rôle de la protéine ribosomale S25 dans ce processus.