Les activateurs chimiques de la perméase du transporteur ABC de la putrescine jouent un rôle essentiel dans la facilitation de sa fonction de transport. Le sulfate de magnésium est essentiel car les ions magnésium sont indispensables à l'activité des ATPases, y compris celle de la perméase du transporteur ABC de la putrescine. Lorsque les ions magnésium se fixent, ils permettent à l'ATPase d'hydrolyser l'ATP, libérant ainsi l'énergie nécessaire au transport de la putrescine. L'ATP lui-même, fourni par l'hydrolyse des molécules d'adénosine triphosphate, est la principale source d'énergie qui entraîne les changements de conformation essentiels au mécanisme de transport actif. De même, le sulfate de zinc contribue en fournissant des ions zinc, qui peuvent servir de cofacteur structurel et catalytique pour la perméase, renforçant potentiellement sa fonction ATPase et facilitant ainsi le processus de transport actif.
En outre, l'orthovanadate de sodium, qui est généralement un inhibiteur des ATPases, peut, à de faibles concentrations, stimuler l'activité ATPase de la perméase du transporteur ABC de la putrescine. Cet effet paradoxal peut être dû à sa capacité à promouvoir les réactions de phosphorylation, qui sont cruciales pour l'activation de la perméase. Le dithiothréitol (DTT) aide à maintenir la fonction du transporteur en réduisant les liaisons disulfures qui pourraient conduire à l'inactivation de la protéine, assurant ainsi une activité de transport continue. L'acide éthylènediaminetétraacétique (EDTA) renforce l'activité de la perméase en chélatant les cations divalents inhibiteurs, empêchant ainsi les interactions indésirables qui peuvent entraver la fonction du transporteur. Le glycérol peut apporter un soutien supplémentaire à la perméase en stabilisant sa structure, ce qui est nécessaire à son activité optimale. En revanche, l'urée, à de faibles concentrations, peut renforcer l'activité du transporteur en favorisant une conformation favorable à sa fonction. Le sulfate d'ammonium peut moduler l'équilibre ionique à travers la membrane, optimisant ainsi les conditions d'activité du transporteur. Enfin, le métabolisme du glucose soutient indirectement le transporteur en augmentant les niveaux d'ATP, qui à son tour fournit l'énergie nécessaire au transport actif de la putrescine, assurant ainsi que la perméase reste fonctionnellement active.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
Magnesium sulfate anhydrous | 7487-88-9 | sc-211764 sc-211764A sc-211764B sc-211764C sc-211764D | 500 g 1 kg 2.5 kg 5 kg 10 kg | $45.00 $68.00 $160.00 $240.00 $410.00 | 3 | |
Les ions magnésium sont des cofacteurs essentiels à l'activité de l'ATPase, nécessaire à la production d'énergie qui alimente le mécanisme de transport dans la perméase du transporteur ABC de la putrescine. L'activation de l'activité ATPase du transporteur par les ions magnésium entraîne l'activation fonctionnelle de la protéine. | ||||||
Adenosine 5′-Triphosphate, disodium salt | 987-65-5 | sc-202040 sc-202040A | 1 g 5 g | $38.00 $74.00 | 9 | |
L'ATP fournit l'énergie nécessaire à la perméase du transporteur ABC de la putrescine pour effectuer le transport actif de la putrescine à travers la membrane cellulaire. La liaison et l'hydrolyse de l'ATP activent directement le changement de conformation et la fonction du transporteur. | ||||||
Sodium Orthovanadate | 13721-39-6 | sc-3540 sc-3540B sc-3540A | 5 g 10 g 50 g | $45.00 $56.00 $183.00 | 142 | |
En tant qu'inhibiteur des ATPases, l'orthovanadate de sodium peut paradoxalement stimuler l'activité de l'ATPase à de faibles concentrations, ce qui pourrait conduire à l'activation fonctionnelle de la perméase du transporteur ABC de la putrescine en favorisant les réactions de phosphorylation nécessaires à son activité. | ||||||
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
Les ions zinc peuvent agir comme un cofacteur qui stabilise la structure des protéines et peuvent interagir directement avec la perméase du transporteur ABC de la putrescine pour renforcer son activité ATPase, ce qui conduit à son activation. | ||||||
NAD+, Free Acid | 53-84-9 | sc-208084B sc-208084 sc-208084A sc-208084C sc-208084D sc-208084E sc-208084F | 1 g 5 g 10 g 25 g 100 g 1 kg 5 kg | $56.00 $186.00 $296.00 $655.00 $2550.00 $3500.00 $10500.00 | 4 | |
Le NAD+ peut indirectement activer la perméase du transporteur ABC de la putrescine en servant de substrat pour des réactions qui génèrent de l'ATP, la monnaie énergétique nécessaire à la fonction de transport actif de la perméase. | ||||||
Glycerol | 56-81-5 | sc-29095A sc-29095 | 100 ml 1 L | $55.00 $150.00 | 12 | |
Le glycérol peut stabiliser la structure des protéines et contribuer au bon repliement et au bon fonctionnement de la perméase du transporteur ABC de la putrescine, ce qui est essentiel pour son activation et son activité de transport. | ||||||
Urea | 57-13-6 | sc-29114 sc-29114A sc-29114B | 1 kg 2 kg 5 kg | $30.00 $42.00 $76.00 | 17 | |
À de faibles concentrations, l'urée peut agir comme un agent doux qui renforce l'activité enzymatique, conduisant potentiellement à l'activation fonctionnelle de la perméase du transporteur ABC de la putrescine en stabilisant sa conformation active. | ||||||
Ammonium Sulfate | 7783-20-2 | sc-29085A sc-29085 sc-29085B sc-29085C sc-29085D sc-29085E | 500 g 1 kg 2 kg 5 kg 10 kg 22.95 kg | $10.00 $20.00 $30.00 $40.00 $60.00 $100.00 | 9 | |
Les ions ammonium peuvent influencer l'équilibre ionique à travers la membrane, renforçant potentiellement l'activité de la perméase du transporteur ABC de la putrescine en optimisant les conditions électrochimiques requises pour son activation. | ||||||
D(+)Glucose, Anhydrous | 50-99-7 | sc-211203 sc-211203B sc-211203A | 250 g 5 kg 1 kg | $37.00 $194.00 $64.00 | 5 | |
Le métabolisme du glucose génère de l'ATP, qui est essentiel pour les transporteurs dépendants de l'ATP, comme la perméase du transporteur ABC de la putrescine. L'augmentation subséquente de la concentration d'ATP peut activer le transporteur en lui fournissant l'énergie nécessaire à sa fonction. | ||||||