PTPLA Activateurs

Les activateurs PTPLA courants comprennent, entre autres, la forskoline CAS 66575-29-9, le PMA CAS 16561-29-8, l'ionomycine CAS 56092-82-1, le D-érythro-Sphingosine-1-phosphate CAS 26993-30-6 et le chlorhydrate d'isoprotérénol CAS 51-30-9.

Les activateurs de la PTPLA englobent une variété de composés chimiques qui renforcent indirectement l'activité fonctionnelle de la PTPLA par le biais de voies de signalisation distinctes. La forskoline, par son activation de l'adénylyl cyclase et l'augmentation subséquente de l'AMPc, stimule indirectement l'activité de la PTPLA en facilitant la phosphorylation de la protéine kinase A (PKA) de la PTPLA ou des protéines régulatrices associées. De même, la PMA, en activant la PKC, peut renforcer l'activité fonctionnelle de la PTPLA par des mécanismes de phosphorylation. L'ionomycine, en augmentant les niveaux de calcium intracellulaire, peut activer les protéines kinases dépendantes du calcium qui peuvent cibler la phosphorylation de la PTPLA, renforçant ainsi son activité. La sphingosine-1-phosphate, via sa signalisation médiée par les récepteurs, a le potentiel d'activer des kinases qui pourraient phosphoryler et activer la PTPLA, tandis que l'isoprotérénol, en tant qu'agoniste β-adrénergique, augmente les niveaux d'AMPc qui peuvent conduire à la phosphorylation de la PTPLA médiée par la PKA.

L'inhibiteur de kinase EGCG pourrait augmenter indirectement l'activité de la PTPLA en inhibant les kinases qui la régulent négativement, tout comme l'A23187 fonctionne comme un ionophore calcique qui pourrait activer la PTPLA par l'intermédiaire de kinases dépendantes du calcium. Le sildénafil, qui inhibe la phosphodiestérase pour maintenir les niveaux d'AMPc, pourrait entraîner une augmentation de l'activité de la PKA et une activation subséquente de la PTPLA. L'anisomycine, en activant la signalisation JNK, pourrait favoriser l'activité de la PTPLA par la phosphorylation de substrats spécifiques de la JNK. Enfin, l'acide zolédronique, avec son mécanisme unique d'inhibition de la farnésyl pyrophosphate synthase, pourrait affecter la prénylation et la localisation des protéines dans les voies de signalisation cellulaires, favorisant ainsi indirectement l'activité de la PTPLA en affectant la dynamique spatiale de son réseau de signalisation.