Date published: 2025-9-10

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PTP1B Substrats

Santa Cruz Biotechnology propose désormais une large gamme de substrats de la PTP1B pour diverses applications. Les substrats de la protéine tyrosine phosphatase 1B (PTP1B) sont des outils cruciaux pour la recherche en biochimie et en biologie moléculaire, car ils permettent de mieux comprendre les mécanismes de régulation de la phosphorylation de la tyrosine. Cette catégorie de produits chimiques joue un rôle essentiel dans l'étude des voies de transduction des signaux, en particulier celles qui impliquent des processus cellulaires tels que la croissance, la différenciation et le métabolisme. Les chercheurs utilisent les substrats de PTP1B pour étudier l'activité enzymatique de PTP1B, une phosphatase qui déphosphoryle les résidus tyrosine des protéines, modulant ainsi leur fonction. La disponibilité de ces substrats permet aux scientifiques de disséquer les réseaux complexes de signalisation cellulaire, ce qui permet de mieux comprendre comment les cellules réagissent aux stimuli externes. Ceci, à son tour, facilite le développement d'essais biochimiques, l'identification de cibles biomoléculaires potentielles et l'exploration de la cinétique enzymatique. En fournissant une sélection complète de substrats PTP1B, Santa Cruz Biotechnology soutient un large éventail d'enquêtes scientifiques, de la recherche fondamentale à l'exploration de nouvelles voies biochimiques. Pour obtenir des informations détaillées sur les substrats PTP1B disponibles, cliquez sur le nom du produit.

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Nom du produitCAS #Ref. CatalogueQuantitéPrix HTCITATIONS Classement

PTP1B Substrate

sc-3126
0.5 mg
$95.00
3
(0)

Le substrat PTP1B est un composé spécialisé qui se lie à l'enzyme PTP1B par le biais d'interactions moléculaires spécifiques, impliquant principalement des forces électrostatiques et de van der Waals. Ses caractéristiques structurelles uniques permettent une liaison sélective, favorisant des changements de conformation de l'enzyme qui modulent son activité. Le profil cinétique du substrat révèle un mécanisme de réaction distinct, caractérisé par une phase initiale rapide suivie d'un renouvellement plus lent, mettant en évidence son rôle dans la régulation de l'activité de la phosphatase et de la dynamique de la signalisation cellulaire.