L'inhibition des protéines phosphatases par l'acide okadaïque et la caliculine A peut entraîner une phosphorylation accrue des protéines dans la cellule. Cet état de phosphorylation accru pourrait renforcer l'activité d'une kinase comme la PSKH1 en modifiant l'équilibre entre les activités kinase et phosphatase. De même, des agents tels que la forskoline et la PMA, en augmentant les niveaux d'AMPc et en activant la PKC, respectivement, peuvent déclencher une série d'événements intracellulaires susceptibles d'affecter la PSKH1. Ces événements impliquent souvent la modulation d'autres kinases et phosphatases, ce qui peut influencer indirectement l'activité de la PSKH1. Des composés comme l'ionomycine et l'EGF peuvent modifier les niveaux de calcium et activer les voies de signalisation des facteurs de croissance, chacun ayant le potentiel de modifier l'activité des kinases, ce qui peut avoir un impact sur le rôle de PSKH1 dans la cellule.
En outre, les produits chimiques qui affectent l'expression des gènes et les réponses au stress cellulaire, tels que la 5-Azacytidine et le SB 203580, peuvent entraîner des changements dans l'environnement cellulaire susceptibles d'améliorer indirectement l'activité de la PSKH1. Les inhibiteurs des principales voies de signalisation, tels que PD98059, LY294002, rapamycine et SP600125, agissent respectivement sur MEK, PI3K, mTOR et JNK. Ces inhibiteurs peuvent créer un contexte cellulaire qui nécessite des changements compensatoires dans les activités des kinases, ce qui pourrait impliquer PSKH1.
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