Les inhibiteurs chimiques de la PSG7 peuvent exercer leurs effets inhibiteurs par le biais de divers mécanismes, chacun ciblant différents aspects de la fonction de la protéine. La suramine, par exemple, bloque directement l'interaction de la PSG7 avec d'autres molécules extracellulaires, qui sont cruciales pour la capacité de la protéine à faciliter la communication cellulaire. Ce blocage empêche la PSG7 de s'engager dans ses activités biologiques normales, ce qui inhibe effectivement sa fonction. Un autre inhibiteur, la génistéine, cible la protéine au niveau moléculaire en empêchant sa phosphorylation, une modification post-traductionnelle essentielle à l'activation de la PSG7 et à son action ultérieure dans les systèmes biologiques. En interrompant ce processus, la génistéine fait en sorte que la PSG7 reste dans un état inactif, incapable de remplir son rôle.
D'autres inhibiteurs, comme le LY294002 et le PD98059, perturbent les voies de signalisation intracellulaires liées à l'activité de la PSG7. Le LY294002 inhibe la voie PI3K/Akt, que la PSG7 peut utiliser pour la signalisation intracellulaire. En inhibant cette voie, le LY294002 empêche indirectement la PSG7 de contribuer aux événements cellulaires en aval qu'elle pourrait autrement influencer. De même, le PD98059 cible les enzymes MEK dans la voie MAPK, une cascade qui pourrait impliquer le PSG7. L'inhibition de la MEK par le PD98059 pourrait interférer avec la capacité de la PSG7 à participer ou à influencer les processus de transduction du signal. U0126 et SB203580 agissent également sur la voie MAPK; U0126 inhibe l'activation de la MEK, tandis que SB203580 cible la MAPK p38, les deux conduisant à une perturbation des événements de signalisation dans lesquels la PSG7 pourrait être impliquée.
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