PRR17 Activateurs

Les activateurs PRR17 courants comprennent, entre autres, le gallate de (-)-épigallocatéchine CAS 989-51-5, la forskoline CAS 66575-29-9, l'acide rétinoïque, tous trans CAS 302-79-4, la curcumine CAS 458-37-7 et le resvératrol CAS 501-36-0.

PRR17, ou Proline Rich 17, est une protéine codée par le gène PRR17 chez l'homme. Il existe peu d'informations sur la PRR17, et elle n'est pas aussi bien caractérisée que beaucoup d'autres protéines. Cependant, comme d'autres protéines riches en proline, PRR17 est supposée avoir des rôles spécifiques dans la signalisation cellulaire, les interactions protéine-protéine, et peut-être dans la régulation des processus cellulaires qui nécessitent l'assemblage dynamique de complexes multiprotéiques.Les domaines riches en proline au sein des protéines servent souvent de sites de liaison pour les domaines SH3 (Src Homology 3) ou les domaines WW trouvés dans une variété de protéines de signalisation et structurelles. Grâce à ces interactions, les protéines riches en proline peuvent influencer une multitude de fonctions cellulaires, notamment l'organisation du cytosquelette d'actine, l'endocytose et les voies de transduction des signaux. PRR17, de par sa nature riche en proline, pourrait participer à de telles interactions, bien que les voies spécifiques et les partenaires de liaison impliqués ne soient pas clairement définis.

Le modèle d'expression et la régulation du gène PRR17, ainsi que la localisation et la fonction de la protéine PRR17, sont des aspects qui nécessitent des recherches supplémentaires pour être élucidés. Le motif riche en proline suggère qu'il pourrait jouer un rôle dans le réseau complexe de la signalisation intracellulaire, et les mutations ou les altérations de l'expression de PRR17 pourraient avoir une signification biologique.Les protéines riches en proline comme PRR17 sont souvent sujettes à des modifications post-traductionnelles qui peuvent moduler leurs interactions et leurs fonctions. La phosphorylation, par exemple, peut réguler l'affinité de liaison des motifs riches en proline avec leurs partenaires, ajoutant ainsi un autre niveau de contrôle sur l'activité de la protéine.