Inhibiteurs prefoldin 3

Les inhibiteurs courants de la préfoldine 3 comprennent, entre autres, la geldanamycine CAS 30562-34-6, la tunicamycine CAS 11089-65-9, le cycloheximide CAS 66-81-9, la colchicine CAS 64-86-8 et le taxol CAS 33069-62-4.

Les inhibiteurs de la préfoldine 3 appartiennent à une classe chimique distincte qui cible spécifiquement la protéine préfoldine 3, un composant du complexe de la préfoldine. Le complexe prefoldin joue un rôle crucial dans les processus de repliement des protéines cellulaires en contribuant au repliement correct des polypeptides nouvellement synthétisés. La préfoldine 3, l'une des six sous-unités du complexe de préfoldine, est responsable de l'interaction avec les protéines non repliées et facilite leur transfert vers le complexe TCP-1 (CCT) contenant des chaperonines, favorisant ainsi un repliement correct des protéines. Les inhibiteurs de la préfoldine 3 agissent en perturbant cette machinerie moléculaire complexe, empêchant le transfert des protéines dépliées vers le complexe CCT par la préfoldine 3.

Les inhibiteurs de la préfoldine 3 impliquent l'interférence avec les interactions protéine-protéine essentielles au repliement efficace des polypeptides naissants. Ces inhibiteurs agissent au niveau moléculaire, en se liant sélectivement à la préfoldine 3 et en perturbant sa capacité à reconnaître et à escorter les protéines non repliées. En entravant cette fonction de chaperon, les inhibiteurs de la préfoldine 3 induisent une perturbation de la voie de repliement des protéines cellulaires, ce qui peut conduire à l'accumulation de protéines mal repliées ou incorrectement repliées. Cette interférence avec le processus de repliement des protéines peut avoir des effets en aval sur les fonctions et processus cellulaires, soulignant l'importance des inhibiteurs de la préfoldine 3 en tant qu'outils précieux pour étudier les complexités des voies de repliement et de dépliage des protéines dans le milieu cellulaire.