PPP1R3F Activateurs

Les activateurs courants de PPP1R3F comprennent, entre autres, la forskoline CAS 66575-29-9, l'IBMX CAS 28822-58-4, l'acide okadaïque CAS 78111-17-8, la caliculine A CAS 101932-71-2 et le Dibutyryl-cAMP CAS 16980-89-5.

Les activateurs de PPP1R3F sont impliqués dans la modulation de son activité par l'influence de molécules de signalisation intracellulaires qui subissent des changements de concentration, affectant ensuite l'état de phosphorylation de PPP1R3F. Ces activateurs fonctionnent en induisant une augmentation des nucléotides cycliques, tels que l'AMPc et le GMPc, à l'intérieur de la cellule. L'élévation de l'AMPc est principalement obtenue par l'activation directe de l'adénylyl cyclase ou l'inhibition des phosphodiestérases, enzymes responsables de la dégradation des nucléotides cycliques. Les niveaux plus élevés d'AMPc qui en résultent activent la protéine kinase A (PKA), une kinase qui peut phosphoryler et réguler l'activité de diverses protéines, dont PPP1R3F. La phosphorylation de PPP1R3F par la PKA renforce son rôle régulateur dans le métabolisme du glycogène, en augmentant directement son activité fonctionnelle. De même, l'augmentation des niveaux de GMPc, obtenue par l'inhibition de phosphodiestérases spécifiques, active la protéine kinase G (PKG), qui peut également cibler la phosphorylation de PPP1R3F, modulant ainsi son activité.

Outre la voie des nucléotides cycliques, certains activateurs exercent leur influence en ciblant d'autres phosphatases qui diminuent normalement le niveau de phosphorylation des protéines. En inhibant ces phosphatases, telles que PP1 et PP2A, les activateurs peuvent indirectement conduire à une augmentation nette de la phosphorylation des protéines, y compris celle de PPP1R3F. Ce mécanisme permet une activation soutenue de PPP1R3F en maintenant son état phosphorylé, ce qui est crucial pour son rôle dans la synthèse et le stockage du glycogène. La forme phosphorylée de PPP1R3F est plus efficace pour se lier au glycogène et cibler la glycogène synthase, l'enzyme clé de la voie de biosynthèse du glycogène.