Inhibiteurs Polyoma virus VP1

Les inhibiteurs courants de la VP1 du virus Polyoma comprennent, sans s'y limiter, le Disulfiram CAS 97-77-8, l'Acide Aurintricarboxylique CAS 4431-00-9, l'Acide Glycyrrhizique CAS 1405-86-3, la Castanospermine CAS 79831-76-8 et la Curcumine CAS 458-37-7.

Les inhibiteurs de la protéine VP1 du virus polyoma englobent une gamme variée de composés qui peuvent entraver la fonction de la protéine VP1 du virus polyoma. Cet ensemble comprend des produits chimiques qui possèdent diverses propriétés biochimiques et divers mécanismes d'action qui peuvent interférer avec le cycle de vie viral en ciblant différents aspects du rôle de la protéine VP1. Par exemple, certaines molécules de cette classe, comme le disulfirame, peuvent former des adduits avec des résidus de cystéine, ce qui entraîne une modification de la structure tridimensionnelle de la protéine VP1, qui est cruciale pour son assemblage correct dans les capsides virales. Cette altération peut empêcher la formation de l'enveloppe protéique essentielle à la protection du matériel génétique viral. L'acide aurintricarboxylique, un autre membre de cette classe chimique, peut perturber les interactions protéine-protéine, qui sont fondamentales pour l'assemblage de la protéine VP1 en une structure de capside; cette interruption peut entraîner l'incapacité du virus à former des enveloppes de capside stables, interférant ainsi avec son cycle de réplication.

Plus loin dans la classe, la glycyrrhizine peut se lier aux glycoprotéines cellulaires, réduisant ainsi la capacité de VP1 à s'attacher à la surface de la cellule hôte, une étape critique pour l'entrée virale. D'autres inhibiteurs, comme la castanospermine et divers iminosucres, ciblent le processus enzymatique de la glycosylation, qui joue un rôle essentiel dans le pliage fonctionnel et la maturation du VP1, ce qui peut conduire à son mauvais pliage et à sa dégradation. La curcumine et l'épigallocatéchine gallate peuvent se lier aux régions hydrophobes exposées des protéines, empêchant leur agrégation dans la structure de la capside. En outre, la suramine et le β-sitostérol peuvent empêcher le virus de s'attacher à la cellule hôte ou d'y pénétrer en modifiant les interactions de la VP1 avec les membranes ou les récepteurs de la cellule hôte.