Pilr-β2 Activateurs

Les activateurs Pilr-β2 courants comprennent, entre autres, le chlorure de calcium anhydre CAS 10043-52-4, l'ionomycine CAS 56092-82-1, le PMA CAS 16561-29-8, la forskoline CAS 66575-29-9 et le Dibutyryl-cAMP CAS 16980-89-5.

Les activateurs chimiques de Pilr-β2 peuvent tirer parti de diverses voies de signalisation intracellulaires pour induire son activation. Le chlorure de calcium et l'ionomycine fonctionnent tous deux en augmentant la concentration intracellulaire d'ions calcium. Cette augmentation des niveaux de Ca2+ peut activer une série de protéines kinases dépendantes du calcium qui, à leur tour, peuvent phosphoryler Pilr-β2, renforçant ainsi son activité fonctionnelle. De même, le phorbol 12-myristate 13-acétate (PMA) active la protéine kinase C (PKC), une kinase connue pour phosphoryler un large éventail de cibles cellulaires, y compris des protéines comme la Pilr-β2. La phosphorylation par la PKC peut entraîner une activation directe de Pilr-β2. La forskoline et l'AMP dibutyryl-cyclique (db-cAMP) augmentent les niveaux cellulaires d'AMPc, ce qui active la protéine kinase A (PKA). La PKA peut alors phosphoryler la Pilr-β2, ce qui entraîne son activation. Le rôle de ces substances chimiques souligne l'importance de la phosphorylation en tant que mécanisme de régulation de l'activation de la protéine Pilr-β2.

Outre ces mécanismes, d'autres substances chimiques agissent en inhibant la désactivation de Pilr-β2. L'acide okadaïque et la caliculine A inhibent les protéines phosphatases, qui normalement déphosphorylent et désactivent Pilr-β2. En inhibant ces phosphatases, ces produits chimiques garantissent que la protéine Pilr-β2 reste phosphorylée et donc active. L'anisomycine active les protéines kinases activées par le stress (SAPK), qui peuvent également phosphoryler Pilr-β2, assurant ainsi son activation pendant les réponses au stress cellulaire. Le facteur de croissance épidermique (EGF) se lie à son récepteur, ce qui entraîne l'activation des récepteurs tyrosine kinases qui peuvent ajouter des groupes phosphates à Pilr-β2, l'activant ainsi. L'acide phosphatidique stimule la voie de signalisation mTOR, dont on sait qu'elle comprend des kinases capables de phosphoryler et d'activer Pilr-β2. La spermine peut induire des changements de conformation dans les protéines cellulaires, ce qui peut augmenter l'accessibilité de Pilr-β2 aux kinases qui la phosphorylent et l'activent. Enfin, la Brefeldine A induit une réponse au stress cellulaire qui active une cascade de kinases capables de phosphoryler et d'activer Pilr-β2, reliant ainsi les réponses au stress à l'activation de cette protéine. Grâce à ces voies diverses mais interconnectées, ces substances chimiques peuvent garantir que la protéine Pilr-β2 est fonctionnellement activée dans l'environnement cellulaire.