Inhibiteurs PEDF

Les inhibiteurs courants du PEDF comprennent, sans s'y limiter, la thalidomide CAS 50-35-1, le cilostazol CAS 73963-72-1, l'acide pentaénoïque Eicosa-5Z,8Z,11Z,14Z,17Z (20:5, n-3) CAS 10417-94-4 et le cilengitide CAS 188968-51-6.

Les inhibiteurs du PEDF (Pigment Epithelium-Derived Factor) appartiennent à une classe chimique distincte connue pour son rôle essentiel dans la modulation des processus cellulaires et des réponses physiologiques liées à l'angiogenèse et à la survie des cellules. Ces inhibiteurs se caractérisent par leur capacité à cibler et à réguler l'activité du PEDF, une glycoprotéine sécrétée multifonctionnelle qui joue un rôle complexe dans l'homéostasie et le développement des tissus. Le PEDF, identifié à l'origine pour son rôle dans le contrôle de la pigmentation oculaire et de la fonction rétinienne, a depuis été reconnu comme un puissant facteur anti-angiogénique et neurotrophique. Les inhibiteurs du PEDF interagissent généralement avec la protéine PEDF au niveau de divers sites de liaison, perturbant sa fonction normale et altérant potentiellement les événements cellulaires en aval. En modulant l'activité du PEDF, ces inhibiteurs peuvent indirectement influencer des processus tels que l'angiogenèse, l'inflammation et la survie cellulaire. Le mécanisme sous-jacent consiste souvent à interférer avec l'interaction du PEDF avec ses récepteurs, affectant ainsi les voies de signalisation qui orchestrent les réponses cellulaires. Certains inhibiteurs du PEDF présentent une sélectivité vis-à-vis de sites de liaison spécifiques sur le PEDF, ce qui peut entraîner des effets nuancés sur le comportement cellulaire.

Structurellement, les inhibiteurs du PEDF englobent une gamme variée de composés, souvent avec des échafaudages chimiques uniques adaptés à leurs cibles de liaison sur le PEDF. Les chercheurs ont utilisé la modélisation informatique, le criblage à haut débit et les études de relation structure-activité pour affiner la conception de ces inhibiteurs, dans le but d'améliorer leur puissance et leur sélectivité. La diversité structurelle au sein de cette classe contribue aux modes complexes d'interaction avec le PEDF, déterminant en fin de compte les résultats biologiques observés.