PDI1 ER and Nuclear Envelope Marker Activateurs

Les activateurs courants du marqueur PDI1 ER et de l'enveloppe nucléaire comprennent notamment la tunicamycine CAS 11089-65-9, la thapsigargin CAS 67526-95-8, la brefeldine A CAS 20350-15-6, le β-Mercaptoéthanol CAS 987-65-5 et l'acide 4-phénylbutyrique CAS 1821-12-1.

PDI1, ou Protein Disulfide Isomerase 1, est une enzyme multifonctionnelle qui réside principalement dans le réticulum endoplasmique (RE) et qui est également associée à l'enveloppe nucléaire. Il s'agit d'un composant essentiel de la machinerie de repliement des protéines dans le réticulum endoplasmique, qui joue un rôle central dans la formation et le réarrangement des liaisons disulfure dans les protéines naissantes. Cette activité enzymatique est cruciale pour le repliement correct et l'intégrité structurelle de nombreuses protéines sécrétoires et membranaires.

PDI1 se caractérise par sa capacité à catalyser l'oxydation, la réduction et l'isomérisation des liaisons disulfures, qui sont essentielles à la conformation native et à la fonctionnalité des protéines. Il est impliqué dans les processus de contrôle de la qualité au sein du RE, garantissant que seules les protéines correctement repliées empruntent la voie de sécrétion. Les protéines mal repliées sont généralement retenues dans le RE pour être repliées ou dégradées, un processus dans lequel PDI1 est activement impliqué. La présence de PDI1 dans le RE et dans l'enveloppe nucléaire indique son importance dans les zones où l'activité de synthèse et de repliement des protéines est élevée. Son rôle s'étend à la gestion du stress du RE - un état dans lequel les protéines dépliées ou mal repliées s'accumulent dans le RE - en participant à la réponse aux protéines dépliées (UPR). L'UPR est un mécanisme de réponse au stress cellulaire qui rétablit une fonction normale en interrompant la traduction des protéines et en activant des voies de signalisation pour augmenter la production de chaperons moléculaires tels que PDI1.