La p38, membre de la famille des protéines kinases activées par les mitogènes (MAPK), joue un rôle central dans les réponses cellulaires à divers facteurs de stress externes, tels que les cytokines inflammatoires, les rayons ultraviolets et les chocs osmotiques. Cette kinase est impliquée dans un large éventail de processus cellulaires, notamment l'inflammation, la différenciation cellulaire, la croissance cellulaire et l'apoptose. Lorsqu'elle est activée par des stimuli externes, la p38 peut phosphoryler une variété de substrats, y compris des facteurs de transcription, des protéines kinases et d'autres molécules de signalisation, modulant ainsi leurs activités et influençant la réponse cellulaire au stress. En raison de son rôle central dans de nombreux processus cellulaires, la régulation de l'activité de p38 est cruciale pour le maintien de l'homéostasie cellulaire.
Les inhibiteurs de p38 sont une classe de composés chimiques spécifiquement conçus pour cibler et inhiber l'activité kinase de p38. En se liant à la poche de liaison de l'ATP ou aux sites allostériques de la kinase, ces inhibiteurs empêchent la p38 de phosphoryler ses substrats. En conséquence, les voies de signalisation en aval de la p38 sont modulées, ce qui entraîne des altérations dans les réponses cellulaires régies par cette kinase.
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