OTUD6B Activateurs

Les activateurs OTUD6B courants comprennent, sans s'y limiter, le bortézomib CAS 179324-69-7, l'inhibiteur de l'ubiquitine E1, PYR-41 CAS 418805-02-4, la curcumine CAS 458-37-7, le gallate de (-)-épigallocatéchine CAS 989-51-5 et la forskoline CAS 66575-29-9.

OTUD6B, ou OTU Deubiquitinase 6B, est une protéine qui, chez l'homme, est codée par le gène OTUD6B. Elle appartient à la famille des enzymes déubiquitinantes OTU (tumeur ovarienne), qui participent à l'élimination des chaînes d'ubiquitine des protéines cibles. L'ubiquitination est une modification post-traductionnelle par laquelle l'ubiquitine, une petite protéine, est attachée à d'autres protéines. Ce processus régule divers aspects de la fonction des protéines, notamment leur dégradation, leur localisation et leur activité. Les enzymes de désubiquitinisation comme OTUD6B inversent ce processus en éliminant l'ubiquitine des protéines.

OTUD6B joue donc un rôle crucial dans le maintien de l'équilibre de l'ubiquitination des protéines au sein de la cellule. En éliminant l'ubiquitine des protéines cibles, elle peut influencer leur stabilité, leur localisation et leur fonction. Des mutations dans le gène OTUD6B ont été associées à une maladie congénitale autosomique récessive rare connue sous le nom de syndrome OTUD6B. Cette maladie se caractérise par une déficience intellectuelle, des malformations cardiaques, une petite taille et des anomalies squelettiques. On pense que ces mutations perturbent l'activité déubiquitinase d'OTUD6B, entraînant une dysrégulation des processus dépendant de l'ubiquitine. Cependant, les substrats spécifiques et les rôles physiologiques d'OTUD6B ne sont pas entièrement compris, et des recherches supplémentaires sont nécessaires pour élucider complètement sa fonction et les mécanismes par lesquels elle contribue à la maladie.