Les inhibiteurs proposés pour le Gm14135 sont sélectionnés sur la base de l'hypothèse que la protéine partage des caractéristiques avec des types de protéines connus, tels que les protéases ou les métalloenzymes. Les inhibiteurs tels que le PMSF, l'AEBSF et la leupeptine sont choisis pour leurs mécanismes connus d'inhibition des protéases à sérine et à cystéine, qui seraient efficaces si le Gm14135 avait une activité similaire. L'iodoacétamide et l'allicine ciblent les résidus cystéine, ce qui pourrait inhiber le Gm14135 s'il contient des résidus cystéine cruciaux.
Les agents chélateurs comme l'EDTA et l'O-Phénanthroline sont inclus pour leur potentiel d'inhibition des métalloprotéines en chélatant les ions métalliques essentiels, ce qui serait pertinent si le Gm14135 fonctionne comme une métalloprotéine. Les inhibiteurs de protéase tels que E-64, Pepstatin A, Bestatin, MG-132 et Lactacystin sont sélectionnés sur la base de leur action inhibitrice connue sur diverses classes de protéases, ce qui s'appliquerait si le Gm14135 fonctionnait de la même manière. Ces inhibiteurs représentent une approche logique pour identifier des inhibiteurs potentiels sur la base des caractéristiques présumées du Gm14135. Des études expérimentales seraient nécessaires pour valider l'efficacité de ces inhibiteurs contre la protéine Gm14135.
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Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
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Phenylmethylsulfonyl Fluoride | 329-98-6 | sc-3597 sc-3597A | 1 g 100 g | $50.00 $683.00 | 92 | |
Le PMSF pourrait inhiber le Gm14135 s'il a une activité similaire à celle des protéases à sérine, en se liant de manière irréversible aux résidus de sérine dans le site actif. | ||||||
α-Iodoacetamide | 144-48-9 | sc-203320 | 25 g | $250.00 | 1 | |
L'iodoacétamide peut inhiber Gm14135 en alkylant les résidus cystéine, en supposant que la protéine contienne des résidus cystéine accessibles cruciaux pour sa fonction. | ||||||
E-64 | 66701-25-5 | sc-201276 sc-201276A sc-201276B | 5 mg 25 mg 250 mg | $275.00 $928.00 $1543.00 | 14 | |
L'E-64 pourrait inhiber le Gm14135 s'il fonctionne comme une protéase à cystéine, en se liant de manière irréversible aux résidus cystéine dans son site actif. | ||||||
Leupeptin hemisulfate | 103476-89-7 | sc-295358 sc-295358A sc-295358D sc-295358E sc-295358B sc-295358C | 5 mg 25 mg 50 mg 100 mg 500 mg 10 mg | $72.00 $145.00 $265.00 $489.00 $1399.00 $99.00 | 19 | |
La leupeptine pourrait inhiber Gm14135 s'il s'agit d'une protéase à sérine ou à cystéine, en se liant de manière réversible à son site actif. | ||||||
AEBSF hydrochloride | 30827-99-7 | sc-202041 sc-202041A sc-202041B sc-202041C sc-202041D sc-202041E | 50 mg 100 mg 5 g 10 g 25 g 100 g | $50.00 $120.00 $420.00 $834.00 $1836.00 $4896.00 | 33 | |
AEBSF peut inhiber Gm14135 en modifiant de manière covalente des résidus de sérine, si la protéine a une fonctionnalité de type sérine-protéase. | ||||||
Bestatin | 58970-76-6 | sc-202975 | 10 mg | $128.00 | 19 | |
La bestatine pourrait inhiber le Gm14135 s'il fonctionne comme une aminopeptidase, en se liant à son site actif et en empêchant l'accès au substrat. | ||||||
MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] | 133407-82-6 | sc-201270 sc-201270A sc-201270B | 5 mg 25 mg 100 mg | $56.00 $260.00 $980.00 | 163 | |
Le MG-132 pourrait inhiber le Gm14135 s'il est similaire aux protéasomes ou aux calpaïnes, en se liant à son activité protéolytique et en l'inhibant. | ||||||
Lactacystin | 133343-34-7 | sc-3575 sc-3575A | 200 µg 1 mg | $165.00 $575.00 | 60 | |
Lactacystine pourrait inhiber Gm14135 s'il s'agit d'une protéine semblable au protéasome, en se liant à son site actif et en empêchant la protéolyse. | ||||||
o-Phenanthroline monohydrate | 5144-89-8 | sc-202256 sc-202256A | 1 g 25 g | $42.00 $184.00 | 1 | |
L'O-Phénanthroline peut inhiber Gm14135 s'il s'agit d'une métalloenzyme, en chélatant les cofacteurs métalliques et en inhibant ainsi son activité. | ||||||
Allicin | 539-86-6 | sc-202449 sc-202449A | 1 mg 5 mg | $460.00 $1428.00 | 7 | |
L'allicine pourrait inhiber le Gm14135 en interagissant avec les groupes thiols, à condition que la protéine ait des groupes thiols réactifs dans son site actif. |