Les inhibiteurs chimiques de OR2J3 agissent en interagissant directement avec le site actif de la protéine, où les ligands odorants naturels se lient normalement pour initier la transduction du signal de la perception olfactive. Le méthyl eugénol, le cinnamaldéhyde, le thymol, le 1,8-cinéole, l'eugénol et le citral représentent un sous-ensemble de ces inhibiteurs, chacun étant capable de se lier de manière compétitive à ce site. Ce faisant, ils modifient la conformation de OR2J3, empêchant le changement de conformation typique requis pour la transduction du signal. En conséquence, la cascade habituelle de signalisation en aval qui conduit à la perception olfactive est interrompue. En vertu de leur structure, ces produits chimiques peuvent imiter efficacement les ligands naturels en s'insérant dans le domaine de liaison du ligand de OR2J3, mais ils ne déclenchent pas l'activation du récepteur, servant ainsi d'inhibiteurs fonctionnels.
Le géraniol, la carvone, le limonène, l'anéthole, l'isoeugénol et la vanilline sont d'autres exemples de cette action inhibitrice. Chacune de ces substances chimiques peut se lier au domaine de liaison du ligand de OR2J3, occupant l'espace qui serait autrement occupé par une molécule odorante. Leur présence dans ce domaine de liaison empêche l'association d'OR2J3 avec ses ligands naturels, inhibant ainsi la capacité de la protéine à détecter les signaux odorants et à y répondre. Ce blocage du site de liaison au ligand garantit que le récepteur reste dans un état inactif, incapable de remplir sa fonction normale dans la voie de signalisation olfactive. La structure chimique de ces inhibiteurs est donc cruciale dans leur capacité à empêcher l'activation d'OR2J3, garantissant ainsi l'inhibition de la fonction de détection et de réponse aux odeurs du récepteur olfactif.
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