Date published: 2025-11-3

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Inhibiteurs OCEL1

Les inhibiteurs courants de l'OCEL1 comprennent, entre autres, Wortmannin CAS 19545-26-7, LY 294002 CAS 154447-36-6, Rapamycin CAS 53123-88-9, PD 98059 CAS 167869-21-8 et U-0126 CAS 109511-58-2.

Les inhibiteurs d'OCEL1 représentent une classe de composés chimiques conçus pour cibler et moduler spécifiquement l'activité de la protéine OCEL1, un membre de la famille des protéines oculocérébrales. OCEL1, également connue sous le nom de oculocerebrorenal syndrome protein-like 1, joue un rôle essentiel dans divers processus cellulaires tels que le trafic des protéines, la signalisation et le transport intracellulaire. Les inhibiteurs de OCEL1 sont synthétisés ou isolés dans le but de se lier à des sites actifs ou allostériques spécifiques de la protéine, interférant ainsi avec sa fonction normale. Ces inhibiteurs agissent généralement en perturbant l'interaction entre OCEL1 et d'autres biomolécules essentielles à son rôle dans l'homéostasie cellulaire. Ces interactions impliquent souvent la formation de complexes multiprotéiques, et l'inhibition de l'OCEL1 peut conduire au désassemblage de ces complexes, entraînant un changement dans les cascades de signalisation cellulaire ou les voies métaboliques.Chimiquement, les inhibiteurs de l'OCEL1 se caractérisent par leur grande spécificité pour la protéine cible, souvent obtenue grâce à des mécanismes complexes d'amarrage moléculaire. Ces composés sont conçus pour exploiter les caractéristiques structurelles de la protéine OCEL1, telles que les poches hydrophobes ou les résidus d'acides aminés clés, afin d'assurer la liaison. Des techniques d'analyse structurelle telles que la cristallographie aux rayons X et la spectroscopie RMN sont fréquemment utilisées pour comprendre les mécanismes de liaison et optimiser la puissance et la sélectivité de ces inhibiteurs. En outre, les modifications synthétiques, telles que l'ajout de groupes fonctionnels ou l'optimisation de la stéréochimie, sont courantes afin d'affiner la biodisponibilité, la stabilité et l'efficacité de la liaison des inhibiteurs de l'OCEL1 dans un environnement chimique contrôlé. Ces interactions précises sont essentielles pour comprendre comment les inhibiteurs de l'OCEL1 peuvent modifier les voies biochimiques au niveau moléculaire.

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