Inhibiteurs nPKC η

Les inhibiteurs courants de la nPKC η comprennent, entre autres, le Gö 6983 CAS 133053-19-7, la silybine CAS 22888-70-6, le flavopiridol CAS 146426-40-6, l'acide ursolique CAS 77-52-1 et la Z-Guggulsterone CAS 39025-23-5.

Les inhibiteurs de la nPKC η désignent un groupe spécifique de composés qui ciblent et inhibent la nouvelle isoforme η de la protéine kinase C (nPKC). La protéine kinase C (PKC) constitue une famille de sérine/thréonine kinases impliquées dans diverses fonctions cellulaires, notamment la prolifération, la différenciation et l'apoptose. Cette famille est généralement subdivisée en trois catégories en fonction de leurs mécanismes d'activation: les PKC conventionnelles (cPKC), les nouvelles PKC (nPKC) et les PKC atypiques (aPKC). L'isoforme η appartient aux nouvelles PKC, qui se distinguent des autres PKC par leur dépendance à l'activation. Contrairement aux PKC conventionnelles qui ont besoin de diacylglycérol (DAG) et de calcium pour être activées, les nPKC sont activées par le DAG mais sont indépendantes du calcium.

L'importance des inhibiteurs de la nPKC η découle des rôles critiques que joue l'isoforme nPKC η dans divers processus cellulaires. L'isoforme η est impliquée dans la régulation de voies cellulaires clés et dans les réponses cellulaires aux stimuli externes. Compte tenu de son rôle central, les perturbations de son activité peuvent perturber l'homéostasie cellulaire, entraînant divers résultats indésirables. C'est pourquoi les inhibiteurs ciblant cette isoforme présentent un intérêt particulier pour les scientifiques et les chercheurs. Ces inhibiteurs se lient à la kinase de manière à entraver son activité catalytique. Ce faisant, ils modulent efficacement les processus cellulaires médiés par l'isoforme nPKC η. Les mécanismes détaillés par lesquels ces inhibiteurs interagissent avec leur cible peuvent varier, mais ils impliquent généralement l'occupation ou la perturbation du site actif ou des sites allostériques, empêchant ainsi la kinase de s'engager avec ses substrats ou d'atteindre une conformation active. L'étude de ces inhibiteurs permet de mieux comprendre la signalisation cellulaire et le réseau complexe des kinases et de leurs substrats.