La classe chimique des inhibiteurs de Neurabin-II englobe un groupe diversifié de composés qui ciblent différentes voies cellulaires pour moduler indirectement la fonction et la localisation de Neurabin-II, un régulateur clé de la dynamique du cytosquelette d'actine. Bien que les inhibiteurs directs de Neurabin-II ne soient pas encore bien établis, ces composés influencent les voies associées à la régulation de Neurabin-II. CK666 et CK869 sont des inhibiteurs du complexe Arp2/3, essentiel à la polymérisation de l'actine. En perturbant la dynamique de l'actine, ces composés ont un impact indirect sur la Neurabin-II, qui interagit avec les filaments d'actine. De même, la Latrunculine A, le Jasplakinolide, le SMIFH2, la Cytochalasine D et la Phalloïdine affectent la polymérisation ou la stabilité de l'actine, influençant la localisation de la Neurabine-II par le biais de modifications du cytosquelette d'actine.
La blebbistatine et le ML-7 modulent l'activité de la myosine II, une protéine avec laquelle la Neurabin-II interagit. L'inhibition de la myosine II modifie la dynamique des interactions entre Neurabin et II, affectant ainsi sa fonction cellulaire. En outre, la caliculine A inhibe les protéines phosphatases, ce qui entraîne une hyperphosphorylation de la Neurabin-II et des modifications de sa localisation et de ses interactions cellulaires. Le nocodazole perturbe les microtubules, induisant des réponses cellulaires qui affectent indirectement la fonction de la Neurabin-II. Cet ensemble diversifié de composés met collectivement en évidence les réseaux de régulation complexes associés à Neurabin-II.
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