Inhibiteurs MUP3

Les inhibiteurs courants de MUP3 comprennent, entre autres, la benzamidine CAS 618-39-3, le fluorure de phénylméthylsulfonyle CAS 329-98-6, le chlorhydrate d'AEBSF CAS 30827-99-7, l'hémisulfate de leupeptine CAS 55123-66-5 et la chymostatine CAS 9076-44-2.

Les inhibiteurs chimiques de MUP3 agissent en interagissant avec le site actif de la protéine, qui est crucial pour son activité de protéase. La benzamidine et le fluorure de phénylméthylsulfonyle (PMSF) sont de parfaits exemples de ces inhibiteurs. La benzamidine agit en se liant de manière compétitive au site actif de la sérine-protéase de MUP3, empêchant ainsi l'accès au substrat qui est essentiel pour la fonction catalytique de la protéine. Le PMSF, quant à lui, agit comme un inhibiteur irréversible en modifiant de manière covalente le résidu sérine dans le site actif de MUP3, rendant l'enzyme inactive. L'AEBSF, dont la structure est proche de celle du PMSF, inhibe également le MUP3 en formant une liaison covalente stable avec le résidu sérine, ce qui entraîne une inactivation irréversible. Le sel de chlorhydrate de l'AEBSF partage également ce mode d'action, ce qui garantit que l'activité protéasique de l'enzyme est effectivement interrompue.

En outre, la leupeptine s'engage avec MUP3 par le biais d'une liaison réversible et est connue pour entraver les protéases à sérine et à cystéine. Cet inhibiteur peut adhérer au site actif de MUP3, empêchant ainsi les molécules de substrat de se lier et d'être clivées. L'antipaïne et la chymostatine agissent également comme des inhibiteurs compétitifs, s'insérant dans le site actif de MUP3 et bloquant l'entrée du substrat, qui est essentiel à la fonction de l'enzyme. Alors que la pepstatine A cible généralement les protéases aspartiques, si MUP3 partage un mécanisme similaire, cet inhibiteur entraverait l'activité protéolytique de MUP3. L'E-64, bien que spécifique des protéases à cystéine, inactiverait MUP3 si la protéine fonctionne selon un mécanisme similaire à celui des protéases à cystéine en se liant de manière irréversible au résidu cystéine du site actif. L'aprotinine, qui est un petit inhibiteur de protéines, peut se lier à diverses sérine-protéases, y compris MUP3, et inhiber leur fonction en empêchant l'accès au site actif. Le Gabexate Mesilate, un inhibiteur synthétique, est particulièrement apte à se lier au site actif de la sérine protéase MUP3, empêchant ainsi le clivage du substrat. Enfin, le chlorhydrate de Nα-Tosyl-L-lysine chlorométhylcétone est capable d'inactiver irréversiblement MUP3 en se liant au résidu sérine du site actif, bloquant ainsi l'activité protéolytique de l'enzyme.