Inhibiteurs MT-MMP-2

Les inhibiteurs courants de la MT-MMP-2 comprennent, entre autres, le Batimastat CAS 130370-60-4, le Marimastat CAS 154039-60-8, le GM 6001 CAS 142880-36-2, le Prinomastat CAS 192329-42-3 et le Tanomastat CAS 179545-77-8.

La métalloprotéinase matricielle 15 (MMP15) est également connue sous le nom de MT2-MMP (Membrane-type matrix metalloproteinase 2). Comme d'autres MMP, la MMP15 joue un rôle dans le remodelage des tissus, l'angiogenèse et d'autres processus. Étant donné que la spécificité de ces inhibiteurs peut varier et que de nombreuses MMP ont des rôles communs dans les processus physiologiques et pathologiques, l'activité plus large de certains de ces composés peut conduire à des effets indésirables. Il est essentiel d'aborder l'utilisation de ces inhibiteurs avec prudence et de mener des recherches approfondies afin de s'assurer qu'ils présentent la spécificité souhaitée.

Les inhibiteurs de MMP15, comme les autres inhibiteurs de MMP, ciblent souvent le site actif de l'enzyme, en particulier le motif de liaison au zinc, le rendant catalytiquement inactif. Des molécules à base d'hydroxamate sont couramment utilisées, car le groupement hydroxamate chélate l'ion zinc dans le site actif de l'enzyme. Outre les hydroxamates, d'autres groupes liant le zinc, tels que les carboxylates, les thiols et les phosphinyles, ont également été étudiés pour leurs effets inhibiteurs. Il est essentiel de noter que le problème des inhibiteurs de MMP réside dans leur spécificité. La famille des MMP partage des similitudes structurelles substantielles, ce qui rend difficile la création d'inhibiteurs qui ciblent sélectivement une MMP sans avoir d'impact sur les autres. Dans le cas de la MMP15, sa nature membranaire pourrait offrir des possibilités supplémentaires d'inhibition ciblée, potentiellement en modulant ses interactions avec d'autres molécules liées à la membrane ou à la matrice extracellulaire.