Inhibiteurs MRP-L14

Les inhibiteurs MRP-L14 courants comprennent, sans s'y limiter, le chloramphénicol CAS 56-75-7, la tétracycline CAS 60-54-8, l'érythromycine CAS 114-07-8, la puromycine CAS 53-79-2 et l'actinomycine D CAS 50-76-0.

Les inhibiteurs chimiques de MRP-L14 ciblent différentes étapes de la synthèse des protéines mitochondriales, un processus dans lequel MRP-L14 joue un rôle crucial en tant qu'élément du ribosome mitochondrial. Le chloramphénicol se lie directement au centre de la peptidyl transférase du ribosome mitochondrial, ce qui entraîne l'inhibition de la synthèse des protéines, et donc l'inhibition fonctionnelle de la MRP-L14. Comme le chloramphénicol, l'anisomycine inhibe l'activité de la peptidyl transférase, tandis que la puromycine imite l'aminoacyl-ARNt et provoque une terminaison prématurée de la chaîne, ce qui entraîne une perturbation du rôle de la MRP-L14 dans la synthèse des protéines. La tétracycline et l'érythromycine, connues pour leur liaison aux sous-unités ribosomiques microbiennes, peuvent également se lier aux ribosomes mitochondriaux et empêcher MRP-L14 de remplir sa fonction dans l'assemblage ou la synthèse des protéines.

D'autres produits chimiques comme la dactinomycine, qui interagit avec l'ADN pour empêcher la synthèse de l'ARN, peuvent entraver le processus global de traduction mitochondriale, affectant ainsi la participation de MRP-L14. Le cycloheximide, bien qu'il cible principalement les ribosomes cytosoliques, peut également inhiber les ribosomes mitochondriaux, altérant ainsi la fonction de la MRP-L14. La ricine et l'alpha-amanitine, bien qu'elles ne soient pas exclusivement des inhibiteurs mitochondriaux, peuvent perturber l'activité ribosomale en inactivant les ribosomes ou en inhibant l'ARN polymérase, respectivement, ce qui influencerait le rôle de la MRP-L14 dans la synthèse des protéines mitochondriales. L'émétine bloque le mouvement des ribosomes le long de l'ARNm, ce qui altérerait la fonction de MRP-L14 en perturbant le processus plus large de synthèse des protéines mitochondriales. La pactamycine et l'acide fusidique ciblent respectivement les sous-unités ribosomiques et les facteurs d'élongation, qui sont essentiels au rôle de MRP-L14 dans le ribosome, ce qui conduit à l'inhibition de la fonction de MRP-L14 dans le mécanisme de synthèse des protéines mitochondriales.