Les inhibiteurs de MMP-2 appartiennent à une classe de composés chimiques qui ont suscité une grande attention en raison de leur capacité à moduler certains processus biologiques. Plus précisément, ces inhibiteurs ciblent la métalloprotéinase matricielle 2 (MMP-2), une enzyme qui joue un rôle crucial dans la dégradation des composants de la matrice extracellulaire. La MMP-2, classée comme une endopeptidase zinc-dépendante, est connue pour participer au remodelage des tissus, à la migration des cellules et à d'autres activités cellulaires impliquant des changements dans le microenvironnement extracellulaire. Les inhibiteurs conçus pour interagir avec la MMP-2 présentent généralement un motif structurel distinct, qui est essentiel pour leur liaison sélective au site actif de l'enzyme. Cette interaction de liaison peut inhiber efficacement l'activité protéolytique de la MMP-2, empêchant sa participation à la dégradation des protéines de la matrice extracellulaire.
Structurellement, les inhibiteurs de la MMP-2 possèdent souvent une combinaison de groupes fonctionnels qui contribuent à leur interaction avec le site actif de l'enzyme MMP-2. Ces groupes fonctionnels sont soigneusement conçus pour faciliter les liaisons hydrogène spécifiques, les interactions électrostatiques et les interactions hydrophobes, garantissant ainsi un processus de liaison stable et sélectif. La liaison des inhibiteurs de la MMP-2 au site actif de l'enzyme interfère avec la capacité de l'enzyme à cliver les composants de la matrice extracellulaire, qui sont essentiels au maintien de l'intégrité et du soutien structurel des tissus. Cette classe d'inhibiteurs a attiré l'attention des chercheurs non seulement en raison de leurs implications dans la régulation de certains processus cellulaires, mais aussi en raison de leur importance dans la compréhension des mécanismes moléculaires complexes qui régissent la dynamique de la matrice extracellulaire. En tant que tels, les inhibiteurs de MMP-2 constituent des outils précieux pour élucider le rôle de la MMP-2 dans divers contextes physiologiques et pathologiques, en fournissant des informations sur le comportement cellulaire et des pistes de recherche pour l'avenir.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
cis-ACCP | 777075-44-2 | sc-205252 sc-205252A | 1 mg 5 mg | $44.00 $198.00 | ||
Le cis-ACCP est un puissant inhibiteur de la MMP-2, qui se distingue par sa capacité à former des complexes stables avec l'enzyme. La stéréochimie unique du composé renforce son interaction avec le domaine catalytique de l'enzyme, favorisant les changements de conformation qui entravent l'accès au substrat. Son profil cinétique suggère un mécanisme d'inhibition non compétitif, où le cis-ACCP module l'activité de l'enzyme sans entrer directement en compétition avec le substrat, ce qui a un impact sur la dynamique de la matrice extracellulaire. | ||||||
ARP 101 | 849773-64-4 | sc-203824 | 5 mg | $265.00 | 2 | |
L'ARP 101 (CAS 849773-64-4) agit comme un inhibiteur de la MMP-2, une enzyme importante impliquée dans les processus cellulaires. Il module l'activité de la MMP-2, ce qui a un impact sur des fonctions cellulaires spécifiques. | ||||||
MMP-2 Inhibitor II | 869577-51-5 | sc-354092 | 5 mg | $240.00 | ||
L'inhibiteur II de la MMP-2 présente une capacité remarquable à se lier sélectivement au site actif de la MMP-2, entraînant une altération significative de la conformation de l'enzyme. Les caractéristiques structurelles uniques de ce composé facilitent une forte liaison hydrogène et des interactions hydrophobes, perturbant efficacement la fonction catalytique de l'enzyme. Sa cinétique de réaction indique un schéma d'inhibition réversible, permettant une régulation dynamique de l'activité de la MMP-2, qui est cruciale dans divers processus biologiques. | ||||||
Pyridoxatin | 135529-30-5 | sc-391043 | 1 mg | $163.00 | ||
La pyridoxatine (CAS 135529-30-5) est un inhibiteur de la MMP-2, une enzyme essentielle impliquée dans les processus cellulaires. Elle module l'activité de la MMP-2, ce qui a un impact sur des fonctions cellulaires spécifiques. | ||||||
Prinomastat | 192329-42-3 | sc-507449 | 5 mg | $190.00 | ||
Le Prinomastat est un inhibiteur synthétique de la MMP-2 qui agit en se liant au site actif de l'enzyme. Cette liaison empêche la MMP-2 de dégrader les composants de la matrice extracellulaire, ce qui en fait un candidat potentiel pour les interventions ciblant le remodelage de la matrice dans des maladies telles que le cancer. | ||||||
MMP-2/MMP-3 Inhibitor II | sc-311428 | 2 mg | $225.00 | |||
L'inhibiteur II de MMP-2/MMP-3 présente un mécanisme d'action distinctif en ciblant le site de reconnaissance du substrat de MMP-2, ce qui a un impact profond sur l'activité de l'enzyme. L'architecture moléculaire spécifique du composé favorise une entrave stérique efficace, empêchant l'accès au substrat. En outre, son affinité pour les ions métalliques dans le site actif de l'enzyme modifie l'environnement électrostatique de l'enzyme, influençant les taux de réaction et la stabilité. Ce profil d'interaction nuancé souligne son rôle dans la modulation des voies protéolytiques. | ||||||
Zinc methacrylate | 13189-00-9 | sc-224457 | 250 g | $47.00 | ||
Le méthacrylate de zinc présente une réactivité unique grâce à sa capacité à former des complexes de coordination avec des ions métalliques, ce qui renforce son rôle dans les processus catalytiques. Son comportement de polymérisation distinct est influencé par la présence du groupe méthacrylate, qui facilite une réticulation rapide et modifie les propriétés physiques des matériaux résultants. L'équilibre hydrophile et hydrophobe du composé permet des interactions sur mesure dans divers environnements, ce qui a un impact sur son comportement cinétique dans les réactions de polymérisation. | ||||||
Marimastat | 154039-60-8 | sc-202223 sc-202223A sc-202223B sc-202223C sc-202223E | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 400 mg | $165.00 $214.00 $396.00 $617.00 $4804.00 | 19 | |
Le marimastat est un inhibiteur de la métalloprotéinase matricielle (MMP) à large spectre qui se lie au site actif de la MMP-2, empêchant ainsi son activité enzymatique. Cette inhibition de l'activité de la MMP-2 réduit la dégradation des composants de la matrice extracellulaire, ralentissant potentiellement l'invasion tumorale et les métastases. | ||||||
Batimastat | 130370-60-4 | sc-203833 sc-203833A | 1 mg 10 mg | $175.00 $370.00 | 24 | |
Le batimastat est un puissant inhibiteur de la métalloprotéinase matricielle 2 (MMP-2), caractérisé par sa capacité à se lier sélectivement au site actif de l'enzyme, perturbant ainsi sa fonction catalytique. Cette interaction modifie la dynamique conformationnelle de l'enzyme, ce qui entraîne une diminution du taux de renouvellement des substrats. La structure unique du composé permet des liaisons hydrogène et des interactions hydrophobes spécifiques, influençant son affinité de liaison et sa sélectivité vis-à-vis de la MMP-2 par rapport à d'autres métalloprotéinases. | ||||||