Inhibiteurs MMP-1
Les inhibiteurs courants de la MMP-1 comprennent, sans s'y limiter, GM 6001 CAS 142880-36-2, Doxycycline Hyclate CAS 24390-14-5, Actinonin CAS 13434-13-4, MMP Inhibitor II CAS 203915-59-7 et Batimastat CAS 130370-60-4.
Les inhibiteurs de la métalloprotéinase matricielle 1 (MMP-1) constituent une classe chimique spécialisée, stratégiquement conçue pour cibler et entraver l'activité catalytique de la MMP-1, une enzyme centrale dans le processus complexe de dégradation de la matrice extracellulaire (MEC). La matrice extracellulaire, un réseau complexe de protéines et d'hydrates de carbone, sert d'échafaudage fondamental pour le soutien structurel des tissus. Parmi ses rôles multiples, la matrice extracellulaire participe activement à des phénomènes physiologiques tels que le remodelage des tissus, la cicatrisation des plaies et les réponses immunitaires.
Les inhibiteurs de MMP-1 sont méticuleusement conçus pour s'engager dans le site actif de la MMP-1, obstruant ainsi sa fonction catalytique. Ce ciblage précis vise à freiner la dégradation enzymatique des composants de la MEC catalysée par la MMP-1. Par conséquent, ces inhibiteurs promettent de moduler l'équilibre dynamique des molécules de la matrice extracellulaire, exerçant ainsi une influence sur des aspects critiques de l'intégrité des tissus et de la dynamique cellulaire. L'étude des inhibiteurs de MMP-1 représente une recherche scientifique visant à approfondir notre compréhension de l'interaction complexe entre les métalloprotéinases matricielles et l'homéostasie tissulaire. Les connaissances tirées de cette recherche ont la capacité de dévoiler de nouvelles stratégies pour manipuler le renouvellement de la matrice extracellulaire, offrant ainsi des pistes pour explorer la régulation nuancée des processus biologiques dans diverses conditions physiologiques et pathologiques. L'exploration en cours des inhibiteurs de MMP-1 témoigne de la poursuite inlassable de la connaissance dans l'élucidation des complexités de la dynamique de la matrice extracellulaire et de ses implications pour le comportement cellulaire et la fonction tissulaire.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
4-Aminobenzoyl-Gly-Pro-D-Leu-D-Ala hydroxamic acid | 124168-73-6 | sc-214226 | 5 mg | $275.00 | 1 | |
Ce composé synthétique à base d'hydroxamate est créé pour inhiber la MMP-1. Son groupe d'acide hydroxamique chélate l'ion zinc essentiel à la catalyse de la MMP. Cette interaction se produit au niveau du site actif de l'enzyme, empêchant le clivage du collagène et la dégradation de la matrice extracellulaire, ce qui permet de préserver la structure des tissus. | ||||||
MMP-2 Inhibitor II | 869577-51-5 | sc-354092 | 5 mg | $245.00 | ||
L'inhibiteur II de la MMP-2 présente une spécificité remarquable pour la MMP-1 grâce à ses interactions hydrophobes uniques avec la poche de liaison du substrat de l'enzyme. La structure rigide du composé renforce l'efficacité de sa liaison, favorisant la formation d'un complexe stable. En outre, son profil cinétique révèle un schéma d'inhibition dépendant du temps, suggérant un mécanisme à action lente qui modifie la conformation de l'enzyme, influençant ainsi les voies de signalisation en aval. Le comportement moléculaire distinct de cet inhibiteur souligne son rôle dans la modulation de l'activité protéolytique. | ||||||
Doxycycline-d6 | 564-25-0 unlabeled | sc-218274 | 1 mg | $16500.00 | ||
Le mécanisme d'inhibition de la MMP-1 par la doxycycline-d6 est probablement similaire à celui d'autres antibiotiques de la famille des tétracyclines. Les tétracyclines sont connues pour se lier à l'ion zinc présent dans le site actif des MMP, y compris la MMP-1. | ||||||
Keracyanin chloride | 18719-76-1 | sc-228384 | 1 mg | $41.00 | 1 | |
Le mécanisme précis par lequel le chlorure de kéracyanine inhibe la MMP-1 n'est pas encore totalement élucidé, mais il implique probablement des interactions avec le site actif ou les régions régulatrices de l'enzyme. Comme d'autres inhibiteurs de MMP, le chlorure de kéracyanine peut se lier à l'ion zinc présent dans le site catalytique de la MMP-1, interférant avec sa capacité à cliver le collagène et à dégrader la matrice extracellulaire. | ||||||
Marimastat | 154039-60-8 | sc-202223 sc-202223A sc-202223B sc-202223C sc-202223E | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 400 mg | $168.00 $218.00 $404.00 $629.00 $4900.00 | 19 | |
Le marimastat présente une affinité sélective pour la MMP-1, caractérisée par sa capacité à perturber l'activité catalytique de l'enzyme par inhibition compétitive. Sa conformation structurelle permet un encombrement stérique efficace, empêchant l'accès au substrat. L'interaction du composé avec l'enzyme implique des liaisons hydrogène et des contacts hydrophobes clés, qui stabilisent le complexe inhibiteur-enzyme. Cette interaction dynamique modifie la géométrie du site actif de l'enzyme, ce qui a un impact sur sa fonction protéolytique globale. | ||||||