Inhibiteurs METTL25
Les inhibiteurs METTL25 courants comprennent notamment l'adémétionine CAS 29908-03-0, l'acide méclofénamique CAS 644-62-2, la 5-Aza-2′-Désoxycytidine CAS 2353-33-5, le RG 108 CAS 48208-26-0 et le chlorhydrate de BIX01294 CAS 1392399-03-9.
Les inhibiteurs chimiques de METTL25 peuvent exercer leurs effets par divers mécanismes, qui impliquent une interaction directe avec le site actif ou une modulation indirecte de la disponibilité du substrat ou du cofacteur. La S-Adénosylméthionine, un donneur de groupe méthyle, est essentielle à l'activité de METTL25. Des composés tels que la S-Adénosylméthionine elle-même peuvent se lier au site actif de l'enzyme et agir comme un inhibiteur en empêchant le transfert des groupes méthyles vers ses substrats. L'acide méclofénamique, en raison de sa similarité structurelle avec le groupement adénosyle de la S-Adénosylméthionine, peut entrer en compétition avec ce donneur de méthyle, en empêchant sa liaison à METTL25 et en inhibant ainsi l'activité de méthylation de l'enzyme. En outre, la 5'-Méthylthioadénosine, un sous-produit des réactions de méthylation, peut également inhiber METTL25 en imitant le substrat naturel et en se liant au site actif, ce qui bloque les processus de méthylation ultérieurs.
Certains inhibiteurs exercent leur influence indirectement en affectant la disponibilité de la S-Adénosylméthionine. Par exemple, la 3-Deazaadenosine peut entraîner une accumulation de S-adénosylhomocystéine, un puissant inhibiteur des méthyltransférases SAM-dépendantes, en inhibant la S-adénosylhomocystéine hydrolase. Cette accumulation peut entrer en compétition avec la S-adénosylméthionine pour le site actif de METTL25. La sinoménine peut modifier la conformation de METTL25, l'empêchant potentiellement de se lier correctement à la SAM ou à son substrat. Des inhibiteurs tels que Decitabine, RG108, BIX-01294, Chaetocin et EPZ004777, bien que leurs cibles principales soient d'autres enzymes, peuvent influencer le cycle de méthylation ou le paysage de la méthylation d'une manière qui affecte la disponibilité de la S-Adénosylméthionine ou modifie la reconnaissance des substrats par METTL25. Enfin, la quercétine peut se lier à METTL25 et affecter sa fonction en entrant en compétition avec des substrats ou des cofacteurs, ou en induisant des changements de conformation qui interfèrent avec l'activité de l'enzyme.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
Ademetionine | 29908-03-0 | sc-278677 sc-278677A | 100 mg 1 g | $180.00 $655.00 | 2 | |
La S-Adénosylméthionine (SAM) est un cosubstrat commun impliqué dans les transferts de groupements méthyles. METTL25 est une méthyltransférase, et la SAM pourrait agir comme un inhibiteur en se liant au site actif de METTL25, empêchant ainsi le transfert de groupes méthyle à ses substrats. | ||||||
Meclofenamic Acid | 644-62-2 | sc-211780 | 5 mg | $394.00 | ||
L'acide méclofénamique est un anti-inflammatoire non stéroïdien qui peut inhiber diverses enzymes. Il peut inhiber METTL25 en entrant en compétition avec le donneur de méthyle S-Adénosylméthionine (SAM), car il possède une structure similaire à la partie adénosyle de la SAM, empêchant potentiellement la SAM de se lier au site actif de METTL25. | ||||||
5-Aza-2′-Deoxycytidine | 2353-33-5 | sc-202424 sc-202424A sc-202424B | 25 mg 100 mg 250 mg | $214.00 $316.00 $418.00 | 7 | |
La décitabine est un analogue de la cytidine qui s'incorpore à l'ADN et piège les ADN méthyltransférases. Bien que METTL25 ne soit pas une ADN méthyltransférase, la décitabine peut indirectement entraver le cycle de méthylation auquel METTL25 participe, en épuisant le pool de SAM par le piégeage des ADN méthyltransférases, réduisant potentiellement la disponibilité de SAM pour METTL25. | ||||||
RG 108 | 48208-26-0 | sc-204235 sc-204235A | 10 mg 50 mg | $128.00 $505.00 | 2 | |
RG108 est un inhibiteur non nucléosidique de l'ADN méthyltransférase. En inhibant les ADN méthyltransférases, le RG108 peut indirectement affecter le cycle de méthylation et la disponibilité de la SAM, le donneur de méthyle pour METTL25, ce qui pourrait entraîner une réduction de l'activité de méthylation de METTL25 en raison de la baisse des niveaux de SAM. | ||||||
BIX01294 hydrochloride | 1392399-03-9 | sc-293525 sc-293525A sc-293525B | 1 mg 5 mg 25 mg | $36.00 $110.00 $400.00 | ||
BIX-01294 est un inhibiteur des méthyltransférases G9a et GLP, qui partagent certaines caractéristiques mécaniques avec METTL25. En inhibant des méthyltransférases apparentées, BIX-01294 pourrait influencer le paysage global de la méthylation et réduire indirectement l'activité de METTL25 en modifiant les schémas de méthylation intracellulaires et la disponibilité de la SAM. | ||||||
Chaetocin | 28097-03-2 | sc-200893 | 200 µg | $120.00 | 5 | |
La chaetocine est un inhibiteur spécifique de l'histone méthyltransférase SUV39H1. En inhibant les histones méthyltransférases, la chaetocine peut modifier l'équilibre de la méthylation dans la cellule. Ce changement pourrait indirectement inhiber METTL25 en affectant la disponibilité de la SAM et les voies de signalisation de la méthylation dans lesquelles METTL25 est impliquée. | ||||||
Epz004777 | 1338466-77-5 | sc-507560 | 100 mg | $575.00 | ||
EPZ004777 est un inhibiteur puissant et sélectif de l'histone méthyltransférase DOT1L. Bien qu'il soit spécifique à DOT1L, son action peut entraîner des effets plus larges sur l'environnement de méthylation cellulaire et éventuellement épuiser les niveaux de SAM ou modifier la reconnaissance du substrat, inhibant indirectement METTL25 en réduisant la disponibilité du donneur de méthyle. | ||||||
Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | $11.00 $17.00 $108.00 $245.00 $918.00 $49.00 | 33 | |
La quercétine est un flavonoïde dont il a été démontré qu'il inhibe les protéines kinases et d'autres enzymes. Elle peut inhiber METTL25 en entrant en compétition avec des substrats ou des cofacteurs pour des sites de liaison sur l'enzyme, ou en modifiant l'activité enzymatique par des changements de conformation lors de la liaison à l'enzyme sur des sites allostériques. | ||||||