Inhibiteurs MAP-2A

Les inhibiteurs courants de la MAP-2A comprennent notamment la trichostatine A CAS 58880-19-6, la 5-azacytidine CAS 320-67-2, le RG 108 CAS 48208-26-0, l'acide subéroylanilide hydroxamique CAS 149647-78-9 et la 5-za-2′-désoxycytidine CAS 2353-33-5.

Les inhibiteurs de MAP-2A sont une classe de composés chimiques conçus pour cibler et inhiber spécifiquement la fonction de MAP-2A (Microtubule-Associated Protein 2A), qui est un membre de la famille MAP impliqué dans la stabilisation et la régulation des microtubules dans les neurones. MAP-2A joue un rôle essentiel dans le maintien de l'intégrité structurelle du cytosquelette neuronal en se liant aux microtubules et en favorisant leur assemblage et leur stabilisation. Cette protéine est essentielle au bon développement et au maintien des structures dendritiques dans les neurones, en soutenant la forme des cellules, le transport intracellulaire et les processus de signalisation. L'inhibition de MAP-2A permet aux chercheurs d'étudier les effets d'une dynamique des microtubules perturbée sur la morphologie des neurones, les mécanismes de transport et la fonction cellulaire dans son ensemble. Ces inhibiteurs peuvent interagir avec des domaines de liaison essentiels de MAP-2A, tels que ses régions de liaison aux microtubules, perturbant ainsi son interaction avec la tubuline. Structurellement, les inhibiteurs de MAP-2A sont conçus pour interférer avec ces interactions de liaison ou pour induire des changements de conformation de la protéine, réduisant ainsi son affinité pour les microtubules. L'étude des inhibiteurs de MAP-2A permet aux chercheurs de mieux comprendre la régulation de la dynamique du cytosquelette dans les neurones et l'impact plus large de la perturbation des microtubules sur les processus cellulaires tels que le trafic intracellulaire, la signalisation cellulaire et la plasticité neuronale. Ces inhibiteurs sont des outils précieux pour explorer le rôle spécifique de MAP-2A dans le maintien de l'architecture neuronale et pour comprendre comment les changements dans les protéines associées aux microtubules affectent le réseau cytosquelettique dans son ensemble.