LRP16 Activateurs

Les activateurs LRP16 courants comprennent, entre autres, la forskoline CAS 66575-29-9, la 8-bromoadénosine 3',5'-cyclique monophosphate CAS 76939-46-3, l'ionomycine CAS 56092-82-1, la PMA CAS 16561-29-8 et le chlorhydrate d'isoprotérénol CAS 51-30-9.

Les activateurs de la LRP16 englobent une série de composés chimiques qui utilisent des voies biochimiques distinctes pour amplifier l'activité fonctionnelle de la LRP16. La forskoline et l'isoprotérénol agissent tous deux en augmentant l'AMPc intracellulaire, qui à son tour active la PKA, une kinase qui peut intervenir dans la phosphorylation de divers substrats, y compris la LRP16, pour renforcer son activité. De même, l'analogue de l'AMPc, la 8-Bromoadénosine 3',5'-cyclique monophosphate, active directement la PKA, ce qui entraîne une augmentation similaire de la LRP16. Les ionophores calciques Ionomycine et A23187 augmentent les niveaux de calcium intracellulaire, ce qui peut activer les kinases dépendantes du calcium capables de phosphoryler les protéines qui modulent la fonctionnalité de LRP16. Le phorbol 12-myristate 13-acétate (PMA) imite le diacylglycérol pour activer la PKC, qui pourrait phosphoryler des substrats affectant l'activité de la LRP16, tandis que la spermine a un impact sur les canaux ioniques et la signalisation cellulaire qui pourrait indirectement renforcer la fonction de la LRP16.

La sphingosine-1-phosphate, un lipide bioactif, active des récepteurs spécifiques couplés aux protéines G qui initient des cascades de signalisation en aval conduisant à l'activité renforcée de la LRP16. L'IBMX, en tant que phosphodiestérase, dégrade l'AMPc, maintenant ainsi indirectement l'activation de la PKA et favorisant la phosphorylation qui pourrait renforcer l'action de la LRP16. Le nicotinamide riboside et le resvératrol influencent tous deux les niveaux de NAD+ et l'activité de SIRT1, respectivement, qui sont impliqués dans les processus de désacétylation qui pourraient, à leur tour, modifier la fonction des protéines interagissant avec LRP16. Le gallate d'épigallocatéchine (EGCG), par son inhibition de diverses kinases, peut affecter de multiples voies, conduisant finalement à des changements dans les interactions protéiques et les événements de signalisation qui influencent positivement l'activité de LRP16. Collectivement, ces activateurs agissent par des voies uniques mais convergentes pour renforcer le rôle fonctionnel de LRP16, chacun influençant des molécules ou des mécanismes de signalisation susceptibles d'interagir avec la sphère de régulation de LRP16, renforçant ainsi son activité biologique sans qu'il soit nécessaire d'augmenter son expression ou de la stimuler directement.