Inhibiteurs LOC665622

Les inhibiteurs courants de LOC665622 comprennent, entre autres, la trichostatine A CAS 58880-19-6, le mocetinostat CAS 726169-73-9, le MS-275 CAS 209783-80-2, le panobinostat CAS 404950-80-7 et la romidepsine CAS 128517-07-7.

Les inhibiteurs chimiques de LOC665622 empêchent l'interaction de la protéine avec l'ADN, ce qui est essentiel pour son rôle dans le remodelage de la chromatine. Ces inhibiteurs, principalement des inhibiteurs d'histone désacétylases (HDAC), entraînent une augmentation des niveaux d'acétylation des protéines histones. Des composés tels que la trichostatine A, le mocetinostat, l'entinostat, le panobinostat, la romidepsine, le vorinostat, le belinostat, le chidamide, le quisinostat et le givinostat agissent tous en inhibant les HDAC. L'inhibition des HDAC entraîne une structure chromatinienne moins compacte, ce qui réduit l'affinité de liaison des protéines liées à la chromatine, comme LOC665622, avec l'ADN. En conséquence, la fonction de LOC665622 est inhibée, car elle dépend de sa capacité à se lier à la chromatine pour exercer ses effets.

En outre, l'acide valproïque, un inhibiteur, augmente également l'acétylation des histones, ce qui entraîne un état de relaxation de la chromatine susceptible d'inhiber les propriétés de liaison à l'ADN de LOC665622. De même, la Tacedinaline, un dérivé synthétique du benzamide, inhibe l'HDAC, ce qui peut entraîner une modification de l'architecture de la chromatine. Cette altération réduit encore l'efficacité avec laquelle LOC665622 peut interagir avec la chromatine, inhibant son rôle fonctionnel normal dans le remodelage de la chromatine. Chacun de ces inhibiteurs chimiques, en modifiant l'état d'acétylation des histones et donc la structure de la chromatine, peut directement inhiber la fonction de LOC665622, bien qu'ils le fassent par des mécanismes qui ne sont pas entièrement uniformes et qui peuvent varier dans leur sélectivité et leur puissance contre différentes enzymes HDAC.