Inhibiteurs LGALS9B

Les inhibiteurs courants de la LGALS9B comprennent, entre autres, le phénylbutyrate de sodium CAS 1716-12-7, la castanospermine CAS 79831-76-8, la swainsonine CAS 72741-87-8, la déoxynojirimycine CAS 19130-96-2 et le chlorhydrate de déoxymannojirimycine CAS 84444-90-6.

Les inhibiteurs de LGALS9B sont de petites molécules ou des composés qui interagissent spécifiquement avec LGALS9B, un membre de la famille des galectines, et inhibent sa fonction. Les galectines se caractérisent par leur capacité à lier les sucres β-galactosides et sont impliquées dans divers processus biologiques, en particulier dans les interactions cellule-cellule et cellule-matrice. LGALS9B, également connue sous le nom de galectine-9B, est une isoforme de la galectine-9, qui joue un rôle dans la modulation des réponses immunitaires, de la signalisation cellulaire et des voies apoptotiques. Les inhibiteurs de LGALS9B sont conçus pour bloquer son domaine de reconnaissance des glucides (CRD), l'empêchant ainsi de se lier à ses ligands spécifiques. En perturbant cette liaison, les inhibiteurs de LGALS9B affectent les voies de signalisation en aval régulées par cette galectine, modifiant la façon dont les cellules communiquent et interagissent avec leur environnement.Structurellement, les inhibiteurs de LGALS9B sont souvent conçus pour imiter les ligands naturels de LGALS9B, en incorporant généralement un noyau galactoside ou des analogues qui peuvent se lier de façon compétitive au CRD. Ces inhibiteurs peuvent être modifiés pour accroître leur affinité pour LGALS9B ou pour améliorer leur stabilité et leur spécificité. Divers échafaudages chimiques peuvent être utilisés pour atteindre ces objectifs, y compris des glycomimétiques et de petites molécules organiques. La spécificité de ces inhibiteurs est cruciale pour distinguer les différentes galectines, car de nombreux membres de la famille des galectines partagent des similitudes structurelles. La recherche sur les inhibiteurs de LGALS9B se concentre sur la compréhension de leur cinétique de liaison, sur les caractéristiques structurelles de LGALS9B qui permettent la reconnaissance du ligand et sur la manière dont ces inhibiteurs peuvent moduler des processus biologiques complexes impliquant des interactions médiées par les galectines.